Les acides aminés dans la formation du collagène
Collagène contient des acides aminés spécifiques - Glycine, Proline, Arginine et Hydroxyproline. Ces acides aminés ont une disposition régulière dans chacune des trois chaînes de ces sous-unités de collagène.
La séquence suit souvent le motif Gly-Pro-Gly-X ou X-Hyp, où X peut être l'un quelconque de divers autres résidus d'acides aminés.
Proline ou l'hydroxyproline représentent environ 1/6 de la séquence totale. Glycine (Gly) se trouve à presque chaque troisième résidu. comptes de glycine pour 1/3 de la séquence ce qui signifie que la moitié environ de la séquence de collagène ne sont pas la glycine, la proline ou l'hydroxyproline. Proline (Pro) représente environ 17% de collagène.
Collagène dispose également de deux acides aminés dérivés rares qui ne sont pas directement insérés lors de la traduction. Ces acides aminés se trouvent à des endroits précis par rapport à la glycine et sont modifiés après la traduction par différentes enzymes, qui nécessitent à la fois de la vitamine C en tant que cofacteur.
L'hydroxyproline est dérivé de la proline et de la lysine dérivé d'hydroxylysine. Selon le type de collagène, d'un nombre variable de hydroxylysines sont glycosylés (principalement des disaccharides possédant ci-jointe).
En outre, la répétition régulière et le contenu glycine haute se trouve que dans quelques autres protéines fibreuses telles que la fibroïne de soie. En soie 75-80% est -Gly-Ala-Gly-Ala avec 10% de la sérine, et d'élastine est riche en glycine, proline et alanine (Ala), dont le groupe côté est un petit groupe de méthyle inerte.
Des teneurs élevées de glycine ne sont pas trouvés dans les protéines globulaires sauf en de très courtes sections de leur séquence. Parce que la glycine est l'acide aminé le plus petit sans chaîne latérale, elle joue un rôle unique dans des protéines de structure fibreuse. Le cortisol stimule la dégradation de (la peau) collagène en acides aminés.
Formation de collagène de type I
Collagène de type I est le collagène le plus abondant dans le corps.
Au sein de la cellule
1. Lors de la traduction, deux types de chaînes peptidiques sont formés sur les ribosomes le long du réticulum endoplasmique rugueux (RER). Elles sont appelées les chaînes alpha-1 et alpha-2. Ces chaînes peptidiques (connus sous le nom preprocollagen enregistrement peptides) présentent à chaque extrémité et un peptide signal.
2. Le preprocollagen est alors libéré dans la lumière du RER. Ensuite, les peptides signaux sont clivés dans le RER et les chaînes peptidiques sont maintenant appelées les chaînes pro-alpha.
3. L'hydroxylation de la proline et de la lysine acides aminés se produit à l'intérieur du lumen. Ce processus dépend de l'acide ascorbique (vitamine C) en tant que cofacteur. En outre glycosylation des résidus hydroxylysine spécifiques se produit.
4. La structure en triple hélice est formée à l'intérieur du réticulum endoplasmique de chacune des deux chaînes alpha-1 et une chaîne alpha-2. On appelle procollagène.
5. Procollagène est transporté dans l'appareil de Golgi, où il est emballé et sécrétée par exocytose.
En dehors de la cellule
1. Une fois à l'extérieur de la cellule, les peptides sont clivés d'enregistrement et tropocollagène est formé par peptidase procollagène.
2. Ces molécules tropocollagène se rassemblent pour former des fibrilles de collagène, par reticulation covalente par la lysyl oxydase qui relie les résidus de lysine et hydroxylysine. De multiples fibrilles de collagène forment dans les fibres de collagène.
3. Le collagène peut être fixé aux membranes cellulaires via plusieurs types de protéine, y compris la fibronectine et de l'intégrine.
Les troubles de la synthèse du collagène
Comme on le voit par les étapes de la synthèse du collagène, de la vitamine C constitue un élément important du processus. La carence en vitamine C provoque le scorbut, une maladie grave et douloureuse dans laquelle le collagène qui est synthétisé est défectueux et il ne produit pas de fortes tissus conjonctifs. Cela conduit à des saignements des gencives et le pelage, la perte de dents, décoloration de la peau et des plaies qui ne cicatrisent pas.
Avant le XVIIIe siècle, cette condition était notoire parmi longue durée expéditions navales et militaires au cours de laquelle les participants ont été privés d'aliments contenant de la vitamine C.
En outre, certaines maladies auto-immunes telles que le lupus érythémateux disséminé ou la polyarthrite rhumatoïde peuvent se produire lorsque le système immunitaire du corps perçoit comme le collagène et les attaques étrangères et dégrade la collgen dans le corps. Certaines bactéries et les virus détruisent aussi les fibres de collagène dans le corps ou interfèrent avec la production.
