La molécule de collagène, également connu sous le nom "tropocollagène", fait
molécule est d'environ 300 nm de long et 1,5 nm de diamètre.
Structure en triple hélice du collagène
Individuellement, il ya trois brins de polypeptides. Ceux-ci sont appelés chaînes alpha et chacun d'eux a une conformation d'une hélice de gaucher. Une hélice alpha est une structure différente avec une conformation main droite.
En outre, les trois hélices gauchers sont torsadés ensemble dans une spirale enroulée droitier, formant une triple hélice ou "super hélice». La structure quaternaire coopérative finale stabilisée par de nombreuses liaisons hydrogène.
Microfibril
Dans collagène de type I, et peut-être tous les collagènes fibrillaires sinon tous les collagènes, chacun des triples hélices forme un super-super-bobine droitier qui est désigné comme le microfibrille de collagène.
Par la suite, chacun des microfibrilles est interdigités ou intercalés avec des microfibrilles de ses voisins. Cela renforce la structure des molécules individuelles.
Arrangement d'acides aminés dans collagène
Collagène contient des acides aminés spécifiques - Glycine, Proline, Arginine et Hydroxyproline. Ces acides aminés ont une disposition régulière dans chacune des trois chaînes de ces sous-unités de collagène. La séquence suit souvent le motif Gly-Pro-Gly-X ou X-Hyp, où X peut être l'un quelconque de divers autres résidus d'acides aminés.Proline ou l'hydroxyproline représentent environ 1/6 de la séquence totale.
comptes de glycine pour 1/3 de la séquence ce qui signifie que la moitié environ de la séquence de collagène ne sont pas la glycine, la proline ou l'hydroxyproline. En outre, la répétition régulière et le contenu glycine haute se trouve que dans quelques autres protéines fibreuses telles que la fibroïne de soie.
En soie 75-80% est -Gly-Ala-Gly-Ala avec 10% de la sérine, et d'élastine est riche en glycine, proline et alanine (Ala), dont le groupe côté est un petit groupe de méthyle inerte. Des teneurs élevées de glycine ne sont pas trouvés dans les protéines globulaires sauf en de très courtes sections de leur séquence. Parce que la glycine est l'acide aminé le plus petit sans chaîne latérale, elle joue un rôle unique dans des protéines de structure fibreuse.
Les collagènes ne contiennent pas de groupes chimiquement réactifs secondaires, contrairement à des enzymes et des protéines de transport. Collagène détermine le phénotype cellulaire, l'adhérence cellulaire, la régulation des tissus et de l'infrastructure et de ses non-proline riches régions ont des rôles de cellules ou la matrice association / régulation.
Hélices gauchers sont formés en raison de la forte teneur en proline et hydroxyproline anneaux, avec leur carboxyle géométriquement contraint et (secondaires) des groupes amino ainsi que l'abondance de la glycine. Les gauchers hélices sont formées sans aucune liaison hydrogène intra.
Liens croisés en collagène
La résistance à la traction du collagène dépend de la formation de liaisons covalentes intermoléculaires des liaisons transversales entre les sous-unités protéiques individuelles. Les fibrilles contenant collagènes dans les vertébrés supérieurs (types I, II, III, V et XI) sont réticulés par un mécanisme basé sur les réactions des aldéhydes générés par voie enzymatique de la lysine (ou hydroxylysine) chaînes latérales par lysyl oxydase.
Certains autres types de collagène (par exemple, IX de cartilage du collagène de type) sont également réticulés par le mécanisme de la lysyl oxydase.
