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lundi 29 juin 2015

Structure du collagène fibrillaire

La molécule de collagène ou le tropocollagène contient des sous-unités qui assemblent sans assistance et présente des extrémités plus grandes réguliers qui forment des réseaux dans les espaces extracellulaires des tissus.
fibrilles de collagène
Différents types de collagène fibrillaires constituent les grands paquets à l'aide de plusieurs classes différentes de protéines telles que des glycoprotéines et protéoglycanes. Les fibrilles de collagène sont semi-cristallins agrégats de molécules de collagène. Ce sont en fait des paquets de fibrilles.
Chacun des tissus a un agencement différent de ces fibrilles de lui donner une structure différente, la forme et la résistance à la traction. Dans l'os par exemple, entiers triples hélices collagène se trouvent dans un parallèle, quinconce. Les écarts sont 40 nm entre les extrémités des sous-unités de tropocollagène. Cela permet que les sites de nucléation pour le dépôt de longues durs, de fins cristaux du composé minéral d'hydroxyapatite -, Ca10 (PO4) 6 (OH) 2 avec un peu de phosphate. Cela transforme collagène dans le cartilage qui est plus doux dans l'os dur. Collagène de type I donne son os résistance à la traction.
Période enseignement et D
Ceci est appelé échelonnement et dans les collagènes fibrillaires, les molécules sont décalées l'une de l'autre d'environ 67 nm (une unité que l'on appelle «D» et les variations en fonction de l'état de l'ensemble d'hydratation).
Chacune de ces périodes D a 4 et une partie d'une molécule de collagène. En effet, 300 nm, divisée par 67 nm ne donne pas un nombre entier (la longueur de la molécule de collagène, divisée par la distance de décalage D). Ainsi, dans chaque répétition D-période de la microfibrille, il ya une partie contenant cinq molécules en coupe - appelé le «chevauchement» et une partie contenant seulement 4 molécules, appelée le «fossé».
Les types de collagène
Plus de 20 collagènes génétiquement distinctes existent dans les tissus animaux. types de collagène I, II, III, V et XI auto-assembler en fibrilles cross-striée D-périodique. Ici, le D est d'environ 67 nm et il ya périodicité axiale caractéristique du collagène. Ceux-ci forment les collagènes plus abondants chez les vertébrés.
Collagène de type I se trouve dans tout le corps, sauf dans les tissus cartilagineux.Il est également synthétisé en réponse à une lésion et dans les nodules fibreux dans les maladies fibreuses.
Le collagène de type II se trouve dans le cartilage, le développement de la cornée et l'humeur vitrée. Ceux-ci sont formés à partir de deux ou plusieurs collagènes ou des co-polymères plutôt que d'un seul type de collagène.
Le collagène de type III se trouve dans les parois des artères et d'autres organes creux et se produit généralement dans la même fibrille avec du collagène de type I.
Collagène de type V et de type collagène XI sont des composants mineurs de tissu et se produisent à des fibrilles avec respectivement de type I et de collagène de type II.
Télopeptides
Les extrémités des fibrilles de collagène sont plafonnés par courts télopeptides extrahelical. Les télopeptides, qui ne présentent pas une structure Gly-Xaa-Yaa et ne répétant pas adoptent une conformation en hélice triple, représentent 2% de la molécule et sont essentiels pour la formation de fibrilles.