Les anticorps sont de grandes protéines en forme de Y. Ils sont recrutés par le système immunitaire pour identifier et neutraliser des corps étrangers comme les bactéries et les virus.
Système immunitaire humorale
Chaque anticorps a une cible unique connu sous l'antigène présent sur l'organisme envahisseur. Cet antigène est semblable à un clavier qui permet à l'anticorps pour identifier l'organisme. Ceci est parce que les deux l'anticorps et l'antigène ont une structure semblable à la pointe de leurs structures "Y".
Comme chaque serrure a une clé unique, un anticorps a une clé de l'antigène seul.Lorsque la clé est insérée dans la serrure, l'anticorps active, de marquage ou de neutraliser sa cible. La production d'anticorps est la fonction principale du système immunitaire humoral.
Les anticorps et les immunoglobulines
Les immunoglobulines sont des protéines qui fonctionnent fondamentalement comme des anticorps. Les termes anticorps et immunoglobuline sont souvent utilisés de manière interchangeable.
Les immunoglobulines sont trouvés dans le sang et d'autres tissus et fluides. Ils sont fabriqués par les cellules plasmatiques qui sont dérivées à partir des cellules B du système immunitaire. les cellules B des cellules plasmatiques du système immunitaire devient lorsqu'il est activé par la liaison d'un antigène spécifique sur ses surfaces d'anticorps. Dans certains cas, l'interaction de la cellule B avec une cellule T auxiliaire est également nécessaire.
Les anticorps et les antigènes
Les antigènes sont classiquement définis comme étant toute substance étrangère qui provoque une réponse immunitaire. Ils sont aussi appelés immunogènes. La région spécifique sur un antigène qui un anticorps reconnaît et se lie à l'épitope est appelé, ou déterminant antigénique.
Un epitope est généralement constitué d'une longue chaîne de 5-8 acides aminés sur la surface de la protéine. La chaîne d'acides aminés n’existe pas dans une structure deux dimensions mais apparaît comme une structure trois dimensions. Un épitope ne peut être reconnue dans sa forme telle qu'elle existe en solution, ou sa forme 3D natif. Si l'épitope existe sur une seule chaîne polypeptidique, il est un epitope continu ou linéaire. L'anticorps peut se lier à des fragments ou des seuls segments dénaturés d'une protéine ou de la protéine native de base.
Les types d'anticorps et de leurs structures
Le sérum contenant des anticorps spécifiques de l'antigène est appelé antisérum. Il existe cinq classes d'immunoglobulines y compris les IgM, IgG, IgA, IgD, et IgE.
La structure de base de tous les anticorps sont identiques. Il existe quatre chaînes polypeptidiques réunies par des liaisons disulfures. Ces quatre chaînes polypeptidiques forment une structure moléculaire symétrique.
Il existe deux moitiés identiques avec les sites entre les extrémités des chaînes lourdes et légères des deux côtés de liaison d'antigène. Il y a une charnière au centre entre les chaînes lourdes de permettre la flexibilité de la protéine. Les deux chaînes légères sont identiques les uns aux autres. Ils contiennent environ 220 acides aminés, tandis que les chaînes de soulèvement ont 440 acides aminés.
Il existe deux types de chaîne légère dans toutes les classes d'immunoglobuline, une chaîne lambda et d'une chaîne kappa. Les deux sont similaires dans la fonction. Chaque type d'immunoglobuline a un type de chaîne lourde différente.
Fonctions d'anticorps
L'anticorps se lie à des antigènes spécifiques. Il signale les autres cellules du système immunitaire de se débarrasser des microbes envahisseurs. La force de liaison entre l'anticorps et un antigène à un site de liaison unique est connue comme l'affinité de l'anticorps pour l'antigène. L'affinité entre l'anticorps et le site de liaison d'antigène est déterminée par le type de liaison formé.
Depuis un antigène peut avoir de multiples épitopes différents, un certain nombre d'anticorps peut se lier à la protéine. Lorsque deux ou plusieurs sites de liaison à l'antigène sont identiques, un anticorps peut former une liaison plus forte avec l'antigène.
