Carence en sélénium
La carence en sélénium est relativement rare dans la santé, les individus bien nourris. Il peut survenir chez les patients ayant une fonction intestinale gravement compromise, ceux qui subissent la nutrition parentérale totale, et aussi sur les personnes avancées en âge (plus de 90).
Aussi, les personnes dépendantes sur les denrées alimentaires issues de sols en sélénium déficient sont également à risque. Cependant, bien que la Nouvelle-Zélande a de faibles niveaux de sélénium dans son sol, les effets néfastes sur la santé n'a été détecté.
La carence en sélénium ne peut se produire quand un faible statut en sélénium est lié à un stress supplémentaire comme l'exposition chimique ou une augmentation du stress oxydant en raison de carence en vitamine E.
Il existe des interactions entre le sélénium et d'autres éléments nutritifs tels que l'iode et la vitamine E. L'interaction est observée dans l'étiologie de nombreuses maladies de carence chez les animaux et la carence en sélénium pur est en effet rare.
L'effet de la carence en sélénium sur la santé demeure incertain, en particulier, par rapport à la maladie de Kashin-Beck.
Evolution du sélénium
Il y a plus de trois milliards d'années, les algues bleu-vert étaient organismes photosynthétiques oxygénique les plus primitives et sont les ancêtres des algues eucaryotes multicellulaires.
Les algues qui contiennent la plus grande quantité de sélénium antioxydant, de l'iodure, et des enzymes peroxydase ont été les premières cellules vivantes pour produire de l'oxygène toxiques dans l'atmosphère.
Il a été suggéré que les cellules d'algues ont nécessité une action antioxydante de protection, dans lequel le sélénium et les iodures, par l'intermédiaire des enzymes de peroxydase, ont eu ce rôle spécifique.
Le sélénium, qui agit en synergie avec l'iode, est un anti-oxydant minéral primitif, fortement présents dans la mer et les cellules procaryotes, où elle constitue un élément essentiel de la famille de la glutathion peroxydase (GSH-Px) des enzymes anti-oxydantes; algues accumulent grande quantité de sélénium et l'iode.
De il ya environ trois milliards d'années, les familles de sélénoprotéines procaryotes voiture évolution de sélénocystéine. Le sélénium est incorporé dans plusieurs familles de sélénoprotéines procaryotes dans des bactéries, archées et eucaryotes comme sélénocystéine, où peroxyrédoxines de sélénoprotéines protègent les cellules bactériennes et eucaryotes contre les dommages oxydatifs.
Les familles de sélénoprotéine de GSH-Px et les désiodases de cellules eucaryotes semblent avoir une origine phylogénétique des bactéries.
Le formulaire contenant selenocysteine-produit dans espèces aussi diverses que les algues vertes, les diatomées, oursin, poisson et le poulet. Les enzymes de sélénium sont impliqués dans l'utilisation de la petite réduction de molécules glutathion et thiorédoxine.
Une famille de molécules contenant du sélénium (les glutathion peroxydases) détruire les membranes cellulaires peroxydés peroxyde et de réparation endommagé, utilisant le glutathion.
Une autre enzyme contenant du sélénium dans certaines plantes et chez les animaux (thiorédoxine réductase) génère la thiorédoxine, un dithiol qui sert de source d'électrons pour les peroxydases et aussi la réduction importante de la ribonucléotide réductase enzyme qui rend presursors d'ADN à partir de précurseurs d'ARN réduit.
À environ 500 Mya, les plantes et les animaux a commencé à transférer de la mer dans les rivières et les terres, le déficit de l'environnement d'antioxydants minéraux marins (comme le sélénium, iode, etc.) était un défi à l'évolution de la vie terrestre. Les poissons marins et les glandes thyroïdiennes vertébrés ont la plus forte concentration de sélénium et l'iode.
D'environ 500 Mya, l'eau douce et les plantes terrestres optimisé lentement la production de «nouveaux» antioxydants endogènes tels que l'acide ascorbique (vitamine C), les polyphénols (flavonoïdes), y compris, tocophérols, etc.
Quelques-uns de ceux-ci est apparu plus récemment, dans les 50-200000000 dernières années, dans les fruits et les fleurs de plantes angiospermes. En fait, les angiospermes (le type dominant de l'usine d'aujourd'hui) et la plupart de leurs pigments antioxydants ont évolué au cours de la fin du Jurassique.
Les isoenzymes déiodinases constituent une autre famille de sélénoprotéines eucaryotes avec fonction enzyme identifiée. Désiodases sont capables d'extraire des électrons d’iodures et iodures d’iodothyronines.
Ils sont, par conséquent, impliqués dans la régulation de la thyroïde hormone, en participant à la protection des thyrocytes des dommages causés par H 2 O 2
