amylose

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Subdivisions de l'amylose

amyloïdose familiale

amylose primaire

amyloïdose secondaire

amylose sénile

amylose AL

amylose AA

AF amylose

liées à la dialyse-beta2-microglobuline amylose

amylose liées à la dialyse

Discussion générale

L'amylose est un trouble systémique qui est classé en plusieurs types. Les différents types d'amyloïdose systémique sont classés comme primaire, secondaire ou familiale (héréditaire). L’amylose primaire (également appelé AL, ou «chaîne légère») est le type le plus commun de l'amylose systémique. AL résulte d'une anomalie (dyscrasie) des cellules plasmatiques (un type de globules blancs) dans la moelle osseuse et est étroitement liée au myélome multiple. Secondaire (AA) est dérivée de la protéine inflammatoire de sérum amyloïde A AA se produit en association avec des maladies inflammatoires chroniques telles que les maladies rhumatismales, la fièvre méditerranéenne familiale, la maladie intestinale inflammatoire chronique, la tuberculose ou empyème.L’ amyloïdose familiale est un type rare d'amylose qui est causée par un gène anormal. Il existe plusieurs gènes anormaux qui peuvent causer l'amylose héréditaire, mais le type le plus commun de l'amylose héréditaire est appelé ATTR et causées par des mutations dans la transthyrétine (TTR) gène. L’amylose senile, dans laquelle la substance amyloïde est dérivé de type sauvage transthyrétine (normal), est une maladie lentement progressive qui affecte le cœur des hommes âgés. Les dépôts amyloïdes peuvent parfois se produire dans l'isolement, sans preuve d'une maladie systémique; vessie isolée ou trachéale amyloïde sont ces présentations les plus courantes. liés Dialyse-beta2-microglobuline amylose est un type de l'amylose systémique qui peut survenir chez des personnes qui ont vécu à long terme une dialyse rénale pour éliminer les impuretés ou les déchets accumulés dans le sang par filtration mécanique. Cette forme d'amyloïdose, également connu sous ABM2 (amyloïde associée à la protéine bêta-2m), est associée à l'agrégation de bêta-2-microglobuline, un type de protéine amyloïde qui est effacé dans le rein fonctionne normalement. Dialyse-beta2-microglobuline lié à l’amylose se produit également chez les patients atteints d'insuffisance rénale terminale proche. Elle n'a aucune incidence sur les personnes ayant une fonction rénale ou les patients normale ou légèrement réduite avec une transplantation rénale fonctionnelle.

Signes et symptômes

L'amylose est habituellement une maladie multisystémique résultant en un large éventail de présentations cliniques. Par conséquent, un patient peut présenter, ou être appelé, l'un de plusieurs subspecialists, le plus souvent un néphrologue, cardiologue ou neurologue. Les progrès récents dans la thérapie ont rendu un diagnostic précoce et précis critique si le patient est de bénéficier pleinement. La plupart des patients ont plus d'un organe impliqué et donc la conclusion d'une combinaison de l'une des caractéristiques ci-dessous devrait renforcer le soupçon de l'amylose:

Le rein est l'organe le plus souvent impliqué dans AL, AA, et certaines formes héréditaires rares mais il est rarement impliqué dans les formes familiales causées par des mutations de transthyrétine. Une quantité excessive de protéines dans les urines (protéinurie) est la manifestation habituelle de l'atteinte rénale et est généralement lourd, ce qui entraîne le syndrome néphrotique. Moins fréquemment, l'amyloïde provoque un excès d'urée et d'autres déchets azotés dans le sang (azotémie progressive) comme la manifestation initiale de la maladie rénale. Une accumulation anormale de liquide (œdème), comme le gonflement des jambes et de l'abdomen, en l'absence d'insuffisance cardiaque est une caractéristique du syndrome néphrotique, de même que la présence d'un excès de cholestérol dans le sang (hypercholestérolémie) qui peut être profonde. Les reins sont souvent de petites tailles, pâles et dures, mais dans l'amylose, les grands reins sont généralement considérés comme bien. Les défauts tubulaires rénaux, rénales caillots de sang veineux (thrombose) et l'hypertension artérielle (hypertension) peuvent également être présents. Amyloide peut s'accumuler dans d'autres parties du système urogénital, tels que la vessie ou des voies urinaires (tubes uretère).

L’amylose implique souvent le cœur. Amyloid infiltration des résultats cardiaques dans épaississement de la paroi ventriculaire et le développement de l'insuffisance cardiaque.L’ insuffisance cardiaque congestive rapidement progressive avec des parois ventriculaires épais est la présentation classique de l'amylose cardiaque AL. Le cœur est toujours impliqué dans l'amylose sénile, souvent TTR amylose et presque jamais dans l'amylose secondaire. Les symptômes courants de l'implication cardiaque comprennent: une hypertrophie du coeur (de cardiomégalie); un rythme cardiaque irrégulier (arythmie); souffles cardiaques; et des anomalies du cœur vu sur électrocardiogrammes (par exemple: basse tension). L'insuffisance cardiaque congestive est la complication cardiaque la plus courante de l'amylose. dépôts nodulaires d'amyloïde peuvent être présents sur le sac membraneux qui entoure le cœur (péricarde) et sur la paroi des cavités cardiaques ou des valves cardiaques (endocarde).

Bien que moins fréquente que l'atteinte rénale ou cardiaque, la neuropathie peut être un problème important dans l'amylose. De temps en temps, il est la présentation et caractéristique prédominante de l'amylose AL. Des mutations spécifiques d’amyloïdose familiale (en particulier Met 30, initialement connu sous la polyneuropathie amyloïde familiale), elle est la principale caractéristique de la maladie. La neuropathie est souvent indolore et sensorimotrice dans la nature, bien que la douleur neuropathique puisse parfois être importante. Ces symptômes peuvent inclure: la neuropathie sensorielle avec un engourdissement et des picotements dans les pieds, qui évolue aux jambes et, éventuellement, les membres supérieurs; neuropathie motrice avec une perte de mouvement à partir des pieds et se prolongeant vers le haut. Syndrome du canal carpien est souvent observée, pas en raison de l'implication directe des nerfs, mais plutôt à l'infiltration des tissus mous provoquant une compression du nerf médian. Dans l'amylose familiale, la neuropathie périphérique est souvent accompagnée d'une neuropathie autonome caractérisée par une diarrhée et une diminution de la quantité de la production de sueur (de hypohidrose), une chute soudaine de la pression artérielle lorsque le patient se lève (hypotension orthostatique) et, chez le mâle , la dysfonction érectile. Une hypotension orthostatique peut être profonde et entraîner des évanouissements récurrents épisodes (syncopes).L’ amyloïdose systémique ne concerne pas le système nerveux central, et est sans rapport avec la maladie d'Alzheimer.

L'amylose peut affecter le foie et la rate. la participation des amyloïde dans la rate augmente le risque de rupture traumatique de cet organe. Un certain degré d'atteinte hépatique est fréquent dans l'amylose AL. Il est également fréquent dans l'amylose AA, mais ne se voit pas dans l'amylose familiale TTR. Dans la plupart des cas, atteinte hépatique est asymptomatique. Une hypertrophie du foie (hépatomégalie) et une hypertrophie de la rate (splénomégalie) sont les signes les plus notables. En général, le foie amyloïde infiltré se sent très dur, et des enzymes hépatiques élevées (en particulier la phosphatase alcaline) et d'autres anomalies de la fonction hépatique peuvent être détectés tôt. En général, la fonction du foie n'a pas été affectée de manière significative avant la fin de l'évolution de la maladie. Elévation de la bilirubine est un signe de mauvais augure et peut laisser présager une insuffisance hépatique. L’amylose hépatique se produit rarement dans l'isolement et est généralement associée à l'implication d'organes ailleurs.

L'amylose peut également affecter le système gastro-intestinal (digestif). L’accumulation de substance amyloïde dans le tractus gastro-intestinal peut entraîner un manque de mouvement (motilité) dans l'oesophage et l'intestin grêle et gros. Malabsorption, l'ulcération, des saignements, l'activité gastrique faible, pseudo-obstruction du tractus gastro-intestinal, la perte de protéines, et la diarrhée peut également se produire. Perte du goût, et une difficulté à manger des aliments solides à cause de l'élargissement de la langue (macroglossie) d'infiltration amyloïde, peuvent contribuer à la perte de poids, ou la perte de poids peut être une manifestation non-spécifique de la maladie systémique. Chez les patients présentant une neuropathie autonome, la vidange gastrique est altérée, ce qui entraîne une sensation de satiété précoce.

La peau est souvent impliquée dans l'amylose primaire. la participation Dermatologie est presque exclusivement limitée à AL amyloïde et se compose de tissus mous, la peau et des anomalies vasculaires. Le purpura périorbitaire est le résultat de la fragilité capillaire et peut apparaître après la toux, les éternuements, ou de forcer un mouvement de l'intestin. Assez souvent, les lésions purpuriques peuvent survenir après de telles actions simples comme se frotter les paupières. L’infiltration des tissus mous peut provoquer des macroglossie et l'enrouement, bien que l'examen des cordes vocales puisse apparaître normal. Les lésions de la peau peuvent être visibles ou peuvent être si petits qu'ils ne peuvent être vus que par un microscope. Les  lésions papuleuses Waxy prospectifs peuvent apparaître sur le visage et le cou. Elles peuvent également se produire dans les bras (région axillaire), près de l'anus et de l'aine. D'autres zones qui peuvent être touchées sont les zones muqueuses telles que le canal de l'oreille ou de la langue. Domaines de gonflement, hémorragies sous la peau (purpura), la perte de cheveux (alopécie), inflammation de la langue (glossite) et une sécheresse de la bouche (xérostomie) peuvent également être présents.

Des problèmes avec le système respiratoire qui sont associés à l'amyloïdose parallèles présentent souvent des symptômes cardiaques. Dans la forme localisée de l'amylose, des passages d'air et les conduits peuvent être obstruées par des dépôts amyloïdes dans les sinus, la boîte vocale (larynx) et de la gorge (trachée) et l'arbre bronchique. La collecte de liquide dans la cavité pleurale (épanchement pleural) est assez fréquente chez les patients atteints d'insuffisance cardiaque congestive due à l'amylose, mais de grands épanchements pleuraux récurrents disproportionnés par rapport au degré d'insuffisance cardiaque suggèrent amylose pleural.

Les anomalies articulaires (arthropathie) se produisent dans l'amylose en raison de l'accumulation de dépôts amyloïdes dans la paroi des articulations (membranes synoviales). Cela se produit dans l'amylose AL et parfois dans l'amylose liées à la dialyse. Le cartilage articulaire ou de la membrane synoviale et le liquide peuvent être impliqués aussi. Les symptômes sont similaires à ceux de la polyarthrite rhumatoïde. Les dépôts amyloïdes dans le tissu musculaire peuvent entraîner une faiblesse musculaire et des changements musculaires (pseudomyopathy). Les symptômes de l'amylose peuvent également se manifester par des troubles de la coagulation. Ceux-ci peuvent résulter d'une déficience en certains facteurs de la coagulation ou des dépôts amyloïdes dans les vaisseaux sanguins dans la peau. 

Amylose à la bêta2-microglobuline - Arthropathie liée à la dialyse affecte généralement les os et les articulations. Les symptômes initiaux comprennent le syndrome du tunnel carpien, douleur à l'épaule et l'inflammation des gaines tendineuses des mains. Les rapports de cas d'hypertension artérielle pulmonaire sévère et une insuffisance cardiaque existent également.

Causes

L'amylose est causée par le pliage anormal des protéines conduisant à la formation de fibrilles dans les organes d'un ou plusieurs corps, des systèmes ou des tissus mous. Ces amas de protéines sont appelés des dépôts amyloïdes et l'accumulation de dépôts amyloïdes provoque le dysfonctionnement progressif et une défaillance éventuelle de l'organe affecté. Normalement, les protéines sont décomposés à peu près au même rythme car ils sont produits, mais ces dépôts amyloïdes exceptionnellement stables sont déposées plus rapidement qu'elles ne peuvent être décomposés.

La cause de l'amyloïdose primaire (AL) est généralement une gammapathie monoclonale, une anomalie des cellules plasmatiques de la moelle osseuse de la production d'une protéine de chaîne légère anormale (partie d'un anticorps) acquis. Habituellement, une quantité en excès de protéine d'anticorps est produite et la partie de chaîne légère anormale ou la totalité de la molécule d'anticorps accumulent dans les tissus du corps sous la forme de dépôts amyloïdes.

L’amyloïdose secondaire (AA) est provoqué par le processus inflammatoire de la maladie qui fait partie de la maladie sous-jacente. Environ 50% des personnes atteintes de l'amylose secondaire ont la polyarthrite rhumatoïde comme la maladie sous-jacente.

L’amyloïdose familiale est causée par une anomalie dans le gène pour une ou plusieurs protéines particulières. La forme la plus commune de l'amylose héréditaire est causée par une anomalie (mutation) dans le gène de la transthyrétine. Plus de 100 mutations différentes dans le gène de la transthyrétine ont été signalés et la mutation la plus courante a été appelée V30M. Les mutations TTR différentes sont associées à l'amylose qui affecte différents systèmes d'organes. Plus rarement, des mutations dans les gènes codant pour des protéines qui provoquent amyloïdose sont fibrinogène Une chaîne alpha, l'apolipoprotéine A1 et A2, la gelsoline, la cystatine C, et

Tous les amyloses héréditaires suivent autosomique dominant. La plupart des maladies génétiques sont déterminées par le statut des deux copies d'un gène, on a reçu du père et celui de la mère. Les maladies génétiques dominantes se produisent lorsqu’une seule copie d'un gène anormal est nécessaire pour provoquer une maladie particulière. Le gène anormal peut être hérité de l'un des parents ou peut être le résultat d'une nouvelle mutation (changement de gène) dans l'individu concerné. Le risque de transmettre le gène anormal d'un parent affecté à une progéniture est de 50% pour chaque grossesse. Le risque est le même pour les hommes et les femmes. Non chaque personne qui reçoit le gène, cependant, sera finalement tombée malade avec amylose.

La cause exacte de dialyse liée microglobuline beta2 amyloïdose est pas totalement compris. Un rein fonctionnant normalement peut effacer la protéine amyloïde bêta 2-microglobuline. Chez certains individus sur la dialyse à long terme ou certains individus sur la dialyse péritonéale continue ambulatoire (DPCA), l'incapacité des reins à fonctionner correctement conduit à la rétention anormale et l'accumulation de la protéine beta2-microglobuline. Certaines personnes souffrant d'insuffisance rénale terminale près ont également développé cette forme d'amylose. Bien que cette rétention et l'accumulation est considéré comme le principal facteur sous-jacent, des facteurs supplémentaires sont nécessaires pour la maladie de se développer, ce qui explique pourquoi seul un pourcentage d'individus sous dialyse développent liées à la dialyse beta2-microglobuin amylose.

Populations touchées

On estime qu'il existe environ 4000 nouveaux cas de l'amylose AL annuellement aux Etats-Unis, bien que l'incidence réelle puisse être un peu plus élevée par suite de sous-diagnostic. Bien que l'incidence est considérée comme égale chez les hommes et les femmes, environ 60% des patients référés aux centres amyloïdes sont des hommes. L’amylose primaire a été rapporté chez des individus aussi jeunes que 20 ans d'âge, mais est généralement diagnostiqué à environ 50-65 ans.

Les personnes à risque pour une amyloïdose secondaire (AA) comprennent ceux souffrant de maladies inflammatoires chroniques telles que la polyarthrite rhumatoïde, l'arthrite psoriasique, l'arthrite chronique juvénile, la spondylarthrite ankylosante chez l'enfant, la maladie inflammatoire de l'intestin et de la fièvre méditerranéenne familiale. Les personnes atteintes de maladies infectieuses chroniques telles que la tuberculose, la lèpre, la bronchiectasie, l'ostéomyélite chronique et pyélonéphrite chronique sont également à risque. L’amylose secondaire (AA) se produit dans moins de 5% des personnes atteintes de ces conditions.

L’amylose familiale causée par une mutation de transthyrétine se produit dans environ 1 sur 100.000 Caucasiens dans le U.S, et plus fréquemment chez les Afro-Américains (environ 4 __gVirt_NP_NN_NNPS<__% dans cette population). Cette condition est très répandue au Portugal, la Suède, le Japon, l'Irlande, l'Espagne, la France, la Finlande, l'Allemagne et la Grèce. Les symptômes commencent habituellement entre 40 et 65 ans.

Bien que les deux amylose familiale et secondaire soient probablement moins fréquentes que l'amylose AL, amylose sénile est probablement plus fréquente, mais considérablement sous-diagnostiquée.

Trooubles rn relation

Les troubles suivants peuvent être associés à l'amyloïdose. Amyloïdose peut apparaître en liaison avec ou à la suite des troubles suivants:

le myélome multiple, la maladie de Hodgkin, un lymphome, un carcinome médullaire de la thyroïde, la maladie de Whipple, la maladie de Crohn, l'ostéomyélite, l'arthrite rhumatoïde, la spondylarthrite ankylosante, le syndrome de Reiter, l'arthrite psoriasique, la tuberculose, la lèpre, la fièvre méditerranéenne familiale, la maladie de paraplégie Alzheimer SK et Waldenstrom s? La macroglobulinémie (Pour plus d'informations sur ces troubles, choisir comme termes de recherche sur la base de données de maladies rares qui suit: «myélome multiple», «hodgkiniens," lymphome "," Whipple "," crohn "," ostéomyélite "," spondylarthrite ankylosante ", «Reiter», «l'arthrite», «la tuberculose», «la lèpre», «fièvre méditerranéenne», «paraplégie», «Waldenstrom» et «maladie d'Alzheimer».)

Diagnostic

En particulier dans le cas de l'amylose AL, le diagnostic précoce est la clé de la survie et de post-traitement qualité de vie. Le diagnostic de l'amylose est suspectée suit les antécédents du patient détaillé et une évaluation clinique, mais nécessite une biopsie du muscle, l'os ou les tissus adipeux pour confirmer la présence de l'amyloïde. Si la maladie est suspectée pour des raisons cliniques, une biopsie de l'organe impliqué donnera le meilleur rendement. Le matériau de biopsie est examiné au microscope et est coloré avec un colorant appelé rouge Congo qui va produire une couleur verte quand on les regarde dans un microscope polarisant si amyloïde est présent. Lorsque l'amylose est diagnostiqué sur une biopsie de tissu, il est essentiel que la personne concernée soit évaluée afin de déterminer quels organes sont touchés.

Une fois une biopsie de tissu d'amyloïde a été établie, il est obligatoire de déterminer le type de l'amylose. Dans l'amylose AL, des manifestations d'une dyscrasie des cellules plasmatiques se trouvent 98% du temps. 2% des cas, un lymphome à cellules B est identifié comme étant la cause de l'AL. Les tests spécifiques qui sont utilisés pour établir un diagnostic du type d'amyloïdose AL sont tous deux immunofixation et électrophorèse des protéines du sang et de l'urine, une biopsie de moelle osseuse avec une coloration immunochimique des cellules plasmatiques pour kappa et légères lambda des chaînes et un dosage de la chaîne légère de sérum libre. Les manifestations dermatologiques de AL amyloïde peuvent fortement suggérer le diagnostic, en particulier lorsque atteinte d'autres organes suggère une maladie systémique. Un diagnostic de l'amyloïdose AL est confirmé par la présence d'un purpura périorbitaire, ce qui est un résultat de la fragilité capillaire ou macroglossie.

Le diagnostic de l'amyloïdose héréditaire TTR peut être confirmé en réalisant des tests de génétique moléculaire des mutations dans le gène TTR sur un échantillon de sang. En l'absence de mutations de transthyrétine, des formes très rares de l'amyloïde familiale peuvent être présents.

Si le patient est un homme âgé avec atteinte cardiaque clinique isolé, le diagnostic le plus probable est amyloïde senile systémique (amyloïde cardiaque sénile), une condition dans laquelle de type sauvage transthyrétine (normal) est déposé dans le cœur.

L’immunocoloration spécifique (par exemple, microscopie électronique immunologique) des tissus préservés de manière appropriée est disponible dans les centres spécialisés et offre une haute spécificité pour déterminer le type d'amyloïde. En cas de diagnostic difficile, la spectrométrie de masse est en mesure de déterminer avec précision la structure moléculaire de la substance amyloïde deposits- cette technique est utilisée de plus en plus fréquemment. Une technique appelée radiomarqué amyloïde sérique P (SAP) de balayage est disponible dans quelques centres en Europe qui se spécialisent dans l'amylose. Ce test est utilisé pour contrôler l'accumulation de dépôts amyloïdes.

Chez les personnes en dialyse à long terme ou d'insuffisance rénale au stade terminal, les tests de laboratoire peuvent être effectués qui peuvent analyser des échantillons de sang ou d'urine pour détecter des niveaux accrus de protéine de B2M.

Thérapies standard

Traitement

Le type de traitement disponible est entraîné par le type d'amyloïdose et l'état clinique du patient. Dans l'amylose AL, la cause est la cellule de sang blanche anormale (habituellement une cellule de plasma) et en tant que telle, la chimiothérapie visant à éradiquer ces cellules constitue la pierre angulaire du traitement. Différents schémas ont été étudiés, mais ceux avec les preuves les plus historiques sont le melphalan et la dexaméthasone administré par voie orale ou melphalan à haute dose administrée par voie intraveineuse avec le soutien de cellules souches autologues. Les deux sont également efficaces, mais les traitements et les effets secondaires sont différents. Le melphalan à haute dose avec le soutien de cellules souches est un traitement impliqué qui implique souvent 2-3 semaines d'hospitalisation et quelques mois de temps de récupération supplémentaire. L'utilisation de melphalan par voie orale sur une base mensuelle est moins toxique, mais est associée à un risque plus élevé de leucémie liée au traitement. Les nouveaux agents actifs dans le myélome multiple (une autre maladie des cellules plasmatiques anormales), comme bortezomib ou lénalidomide, sont également très efficaces en AL et ont été montrés pour fournir un avantage chez les patients atteints d'une maladie récidivante. Souvent, ces médicaments sont incorporés dans le traitement initial. Actuellement, la plupart des patients ne reçoivent pas le melphalan à haute dose avec le soutien de cellules souches ont de l'obtention de nouvelles thérapies dès le départ. La combinaison de bortezomib, cyclophosphamide et dexaméthasone est associée à une bonne tolérabilité et des réponses rapides. Le traitement spécifique pour tout individu doit être personnalisé à leur situation unique.

Les deux plus importants déterminants de la survie à long terme avec AL sont la présence et l'étendue de l'atteinte cardiaque et de la réponse hématologique à la thérapie.

Il y a plusieurs nouveaux agents excitants destinés à provoquer la résorption de l'amyloïde des organes touchés. Cela pourrait offrir une capacité de traiter directement les organes malades. Le plus avancé de ces études est avec NEOD001, qui a montré un certain bénéfice pour les patients dont la maladie sous-jacente du plasma cellulaire avait déjà été traitée, et est actuellement en cours d'études en combinaison avec un traitement à base de bortezomib dans le cadre initial.

La thérapie de soutien (traitement de l'insuffisance cardiaque congestive, une attention à la nutrition, le traitement de la neuropathie autonome, etc.) est une mesure concomitante très important. Compte tenu de la complexité de la maladie, il est recommandé que le traitement soit effectué dans le centre avec l'expérience de l'amylose, ou tout au moins que le patient doive avoir une évaluation initiale à un tel centre, avec une communication continue au cours du traitement dans la communauté locale.

L'amyloïdose familiale TTR est traitée, si possible, par le retrait de la source de la production TTR anormale. Depuis la principale source est le foie, la transplantation hépatique est actuellement le traitement de choix chez les patients soigneusement sélectionnés dont la maladie est pas trop loin avancé. Tafamidis est un médicament récemment approuvé pour la polyneuropathie amyloïde familiale (PAF). Cet agent est en cours de test dans les essais en cours pour d'autres formes d’ATTR. Patisiran et revusiran sont également des tests pour ATTR, axée sur la réduction des niveaux de TTR qui forment la substance amyloïde.

Le conseil génétique est recommandé pour les personnes ayant une amylose héréditaire et les membres de leur famille.

Dans l'amylose sénile, la thérapie est favorable, mais à la fois pour cette maladie et ATTR, les thérapies pharmacologiques visant à stabiliser la molécule de transthyrétine et empêchant ainsi la formation d'amyloïde sont activement recherchées.

Les essais cliniques de l'diflunisal agent non stéroïdien, un stabilisateur de transthyrétine, est en cours.

La base du traitement de l'amylose secondaire est la thérapie de la maladie sous-jacente. La transplantation rénale a été réalisée avec succès pour la maladie rénale due à une amylose secondaire.

Eprodisate est une petite molécule qui inhibe la formation de fibrilles amyloïdes, et qui semble avoir un effet clinique modeste chez les patients présentant une amyloïdose secondaire.

En Mars 2015, aux États-Unis Food and Drug Administration (FDA) a autorisé l'utilisation d'un dispositif médical appelé Lixelle Beta 2-microglobuline aphérèse Colonne pour traiter la dialyse liée-beta2-microglobuline amylose. Le dispositif fonctionne en supprimant la protéine de 2m bêta à partir du sang.