la base moléculaire de la cocaïne

étude UB jette la lumière sur la base moléculaire de la cocaïne

Des chercheurs de l'Université de Buffalo ont découvert une voie neuronale inconnue qui peut réguler les modifications apportées dans le cerveau en raison de la consommation de cocaïne, fournissant un nouvel éclairage sur la base moléculaire de la dépendance à la cocaïne.

« La toxicomanie est une affection long de la vie qui se manifeste par des épisodes de rechute, en dépit de l' abstinence prolongée» , dit Amy Gancarz, PhD, auteur principal de l'étude, qui a été publié le 1er Juin dans une publication anticipée en ligne dansNature Neuroscience. "Il est nécessaire de mieux comprendre les changements moléculaires à long terme dans le cerveau impliqué dans soif de drogue et la rechute."

Gancarz, un ancien associé postdoctoral à l'Institut de recherche UB sur les toxicomanies (RIA), a travaillé sur l'étude sous la direction de l'auteur principal David Dietz, PhD, professeur adjoint au Département de pharmacologie et de toxicologie à l'École de UB de médecine et des sciences biomédicales. Dietz est aussi un membre du corps professoral du programme Neuroscience UB et un scientifique affilié à RIA.

L'étude a révélé qu'en manipulant l'activité des récepteurs activine - récepteurs présents dans le cerveau - les chercheurs ont pu augmenter ou diminuer la prise de cocaïne et le comportement des rechutes dans des modèles animaux. L'étude a porté, en particulier, sur activine récepteurs dans les régions du cerveau qui sont impliquées dans le plaisir et la récompense.

"Il y a des changements dans le cerveau causée par l'usage de drogues qui se produisent et persistent, mais ne sont démasqués après le retrait d'un médicament - dans ce cas, la cocaïne," dit Dietz. "La consommation de cocaïne modifie les connexions entre certains neurones par des changements dans la forme des cellules."

Les chercheurs ont découvert que la voie activine contrôle la capacité de la cocaïne à induire ce changement dans les neurones et ils ont déterminé que le récepteur de l'activine peut contrôler cette réponse à la cocaïne en régulant l'expression d'un certain nombre de gènes.

"La compréhension de ce chemin critique va nous aider à poursuivre de nouvelles directions dans pharmacologiques et génétiques des thérapies potentielles pour prévenir les rechutes de la drogue», dit Dietz. "Si nous pouvons contrôler cette voie, nous pourrions être en mesure d'aider à prévenir les rechutes chez les personnes qui ont été abstinents de la cocaïne."

Quel est le rôle clé de la dopamine chimique du cerveau?

La dopamine chimique du cerveau joue un rôle clé dans la représentation ou codant le mouvement

chercheurs de l'Université de Princeton ont constaté que la dopamine - une substance chimique du cerveau impliquée dans l'apprentissage, la motivation et beaucoup d'autres fonctions - a également un rôle direct dans la représentation ou d'un mouvement de codage. La découverte pourrait aider les chercheurs à mieux comprendre le rôle de la dopamine dans les troubles liés à mouvement tels que la maladie de Parkinson.

Les chercheurs ont utilisé une nouvelle technique, plus précis pour enregistrer l'activité des neurones dopaminergiques dans deux régions au sein d'une partie du cerveau appelée le striatum, qui supervise la planification de l'action, la motivation et la récompense perception. Les chercheurs ont constaté que, bien que tous les neurones porté signaux nécessaires pour apprendre et le mouvement du plan, l'un des faisceaux nerveux, celui qui est allé à la région appelée le striatum dorso, également réalisé un signal qui pourrait être utilisé pour contrôler les mouvements.

Le travail a été publié dans la revue Nature Neuroscience cette semaine.

"Ce que nous avons appris de cette étude est que les neurones dopaminergiques qui vont à une partie de la loi du cerveau différemment que les neurones dopaminergiques qui vont à une autre partie du cerveau", a déclaré Ilana Witten, professeur adjoint de psychologie et l'Institut des Neurosciences de Princeton. "Ceci est contraire à ce qui a été le point de vue ordinaire des neurones dopaminergiques."

La recherche peut faire la lumière sur la façon dont la maladie de Parkinson, ce qui implique la destruction des neurones dopaminergiques dans le striatum dorso, prive les patients de la capacité de se déplacer. Des études antérieures ont échoué à trouver un lien direct entre l'activité des neurones dopaminergiques et le contrôle du mouvement ou des actions. Au lieu de cela, l'opinion dominante a suggéré un rôle indirect de la dopamine: les neurones permettent pour nous d'apprendre quelles actions sont susceptibles de conduire à une expérience enrichissante, qui à son tour nous permet de planifier à prendre cette mesure. Lorsque les neurones dopaminergiques sont détruits en raison de la maladie de Parkinson, l'individu ne peut pas apprendre à planifier des actions et donc ne peut pas bouger.

La nouvelle étude a confirmé le rôle de la dopamine dans l'apprentissage fondé sur la récompense, mais a également constaté que dans le striatum dorso, les neurones dopaminergiques peuvent jouer un rôle direct dans le mouvement. Les chercheurs ont utilisé un procédé pour mesurer l'activité des neurones à des endroits très précis dans le cerveau. Ils ont mesuré l'activité aux extrémités des neurones - les terminaux où la dopamine est libérée dans la jonction, ou synapse, entre deux cellules - à deux endroits dans le striatum: le noyau accumbens, connus pour être impliqués dans le traitement de récompense, et le striatum dorso , connu pour évaluer et générer des actions.

Jusqu'à récemment, il a été difficile de mesurer l'activité des neurones dopaminergiques dans ces régions en raison de la petite taille des régions et le fait qu'il ya beaucoup d'autres neurones présents qui livrent d'autres substances chimiques du cerveau, ou neurotransmetteurs, les mêmes zones du cerveau .

Pour limiter leurs mesures aux seuls neurones dopaminergiques porteurs, les chercheurs ont utilisé des souris dont le cerveau effectuer des cellules génétiquement modifiées qui brillent en vert lorsque actif. Les souris contiennent également un second gène qui veillé à ce que le brillant ne pouvait se produire lorsque la dopamine était présent.

Les chercheurs ont ensuite enregistré l'activité des neurones à partir soit le noyau accumbens ou le striatum dorso en insérant une fibre optique très mince dans chaque région pour enregistrer les cellules dopaminergiques dans fluorescentes seules les régions souhaitées.

Une fois la capacité de mesurer l'activité des neurones était en place, les chercheurs ont donné aux souris une tâche qui implique à la fois l'apprentissage fondé sur la récompense ainsi que le mouvement.

La tâche consistait à présenter les souris avec deux leviers, dont l'un, lorsqu'il est pressé, a donné un verre d'eau sucrée. Par essais et erreurs, les souris appris levier qui donnerait la récompense. Au cours de la tâche, les chercheurs ont enregistré leur activité cérébrale.

La tâche est analogue à jouer les machines à sous dans un casino. Imaginez-vous dans un casino avec deux machines à sous en face de vous. Vous tirez le levier sur la machine à votre gauche et il crache quelques pièces de monnaie. Votre cerveau apprend que le levier gauche mène à une récompense, de sorte que vous planifier et exécuter une action: vous tirez le levier de gauche à nouveau. Après quelques tire sur le levier gauche sans une récompense, vous passez à la machine sur la droite.

Quand une action est enrichissante, vous êtes susceptible de le rappeler, une étape importante dans l'apprentissage. La différence entre la quantité de récompense que vous attendez, et combien vous obtenez, est également important, car il vous indique si oui ou non quelque chose est nouveau et combien vous devriez faire attention à elle. Les chercheurs appellent cet écart entre votre récompense prédite et la récompense que vous obtenez réellement la «erreur récompense-prédiction» et considérez un signal d'enseignement important.

En faisant correspondre les actions des souris à l'activité de la dopamine dans leur cerveau au cours de ces tâches, les chercheurs ont pu déterminer quelles parties du cerveau étaient actifs lors de l'apprentissage fondé sur la récompense, et quelles parties ont été actifs lors du choix d'appuyer sur un levier. Assistance à la modélisation informatique des comportements des souris a été fourni par Nathaniel Daw, un professeur de l'Institut des Neurosciences et de psychologie Princeton.

Les chercheurs ont découvert que les neurones dopaminergiques qui innervent le noyau accumbens et le striatum dorso ont en effet codent indices récompense prédiction, ce qui est cohérent avec les résultats précédents. Mais ils ont également constaté que dans le striatum dorso, les neurones dopaminergiques effectués informations sur quelles actions l'animal va prendre.

"Cette idée était que les neurones dopaminergiques portent ce signal d'erreur de prédiction de récompense, et qui pourrait affecter indirectement le mouvement ou des actions, parce que si vous ne l'avez pas, vous ne serez pas apprendre correctement les actions à effectuer», a déclaré Witten. «Nous montrons que tout cela est vrai, il est certainement pas toute l'histoire. Il y a aussi une couche où la dopamine est le codage directement le mouvement ou des actions."

Nathan Parker, un étudiant diplômé dans le laboratoire Witten qui a conçu et réalisé les expériences et est le premier auteur sur le papier, a ajouté que les nouvelles découvertes ont été rendues possibles à la fois par l'amélioration de l'enregistrement des neurones et par la conception expérimentale, qui a donné aux chercheurs un détail évaluation de l'activité neuronale pendant une tâche relativement complexe.

aide à la recherche supplémentaire a été fourni par Princeton recherche postdoctorale associés Courtney Cameron et Junuk Lee, et l'étudiant diplômé Jung Yoon Choi.Spécialiste de la recherche Joshua Taliaferro, Classe de 2015, commencer à travailler sur le projet dans le cadre de sa thèse senior. L'étude a également impliqué des contributions de Thomas Davidson, chercheur postdoctoral à l'Université de Stanford.

En plus de ce qui pourrait expliquer les observations cliniques dans la maladie de Parkinson, l'étude se penche sur la question plus générale de la façon dont la dopamine peut être impliqué dans de nombreuses fonctions dans le cerveau, Witten dit. "Nous pensons que certains de la façon dont les neurones dopaminergiques atteindre ces diverses fonctions dans le cerveau est en ayant des rôles spécifiques en fonction de leur cible anatomique."

Naoshige Uchida, professeur de biologie moléculaire et cellulaire à l'Université de Harvard qui n'a pas participé à l'étude, a déclaré que les résultats remettent en vue de longue date et ouvrent de nouvelles directions de recherche. "Cette étude menée par le laboratoire Witten montre élégamment que l'activité de certains neurones de dopamine est modulée par la direction du mouvement», a déclaré Uchida. "Plus important encore, ils ont trouvé une partie de la preuve la plus claire indiquant l'hétérogénéité des neurones dopaminergiques: Une population spécifique de neurones dopaminergiques en saillie vers le striatum dorso code direction du mouvement plus que par rapport à une autre population faisant saillie vers le striatum ventral."

Uchida a poursuivi: «Un phénomène similaire a également été rapporté dans une étude indépendante chez les primates non-humains (Kim et al., Cell, 2015), ce qui suggère que le laboratoire conclusion Witten est plus universel et non spécifique à la souris. Ceci est particulièrement important parce que la dopamine a été impliquée dans la maladie de Parkinson, mais comment la dopamine régule le mouvement reste un grand mystère ».

Les cellules nerveuses transplantées et le cerveau humain malade

Une étude Lund montre que les cellules nerveuses transplantées peuvent survivre pendant de nombreuses années dans le cerveau humain malade

À la fin des années 1980 et au cours des années 1990, les chercheurs de l'Université de Lund en Suède pionnier de la transplantation de nouvelles cellules nerveuses dans le cerveau des patients atteints de la maladie de Parkinson. Les résultats se sont révélés pour la première fois que la transplantation des cellules nerveuses peuvent survivre et fonctionner dans le cerveau humain malade. Certains patients ont montré une amélioration marquée après la transplantation tandis que d'autres ont montré modéré ou pas de soulagement des symptômes. Un petit nombre de patients ont souffert d'effets secondaires indésirables sous la forme de mouvements involontaires.

Depuis les premières transplantations ont été réalisées, une question fondamentale est de savoir si les cellules transplantées et leurs connexions neuronales pourraient survivre et fonctionner au fil du temps, malgré la maladie en cours dans le cerveau du patient. Maintenant, les chercheurs de l'Université de Lund ont prouvé que les cellules nerveuses transplantés peuvent survivre pendant de nombreuses années et rétablir la production normale de la dopamine dans la partie transplanté du cerveau. L'étude a été publiée par les distingués Actes de revues scientifiques de l'Académie Nationale des Sciences des Etats-Unis d'Amérique (PNAS).

"Nos résultats montrent que les cellules nerveuses transplantées peuvent survivre et fonctionner pendant de nombreuses années dans le cerveau humain malade», explique le professeur Olle Lindvall, l'un des chercheurs derrière l'étude. "Ceci est la première fois qu'un patient a montré une telle greffe fonctionne bien tant d'années après la transplantation de cellules nerveuses dans le cerveau. Dans le même temps, nous avons observé que les effets positifs de la greffe sur ce patient ont disparu progressivement à mesure que la propagation de la maladie de plusieurs structures dans le cerveau ».

Les chercheurs ont suivi les patients atteints de la maladie de Parkinson qui ont subi une transplantation de cellules nerveuses produisant de la dopamine 24 ans avant la mort. Le patient a montré une telle amélioration marquée que les médicaments avec L-dopa était plus nécessaire trois ans après la transplantation. La technologie d'imagerie cérébrale a permis aux chercheurs de montrer que la fonction de la dopamine était tout à fait normal dans la structure du cerveau transplanté dix ans après l'opération. La nouvelle étude analyse le cerveau du patient et les chercheurs peuvent maintenant prouver que les cellules productrices de dopamine transplantées et leurs connexions neuronales normales sont encore présents près d'un quart de siècle après l'opération.

«Cela nous donne une meilleure compréhension de la façon dont la maladie de Parkinson se propage dans le cerveau», explique le professeur Jia-Yi Li, qui a mené l'étude en collaboration avec Olle Lindvall et Anders Björklund.

«Cette étude est tout à fait unique», explique le professeur Anders Björklund. "Aucun patient de Parkinson transplanté n'a jamais été suivie de si près et sur une longue période. Le patient était également unique en ce sens que les cellules nerveuses n'ont été transplantées dans un hémisphère du cerveau, ce qui signifie que l'autre, qui n'a pas reçu toute transplantation, pourrait fonctionner comme un contrôle. ce que nous avons appris de l'étude de ce patient sera d'une grande valeur pour l'avenir tente de transplanter des cellules nerveuses dopaminergiques obtenues à partir de cellules souches, un nouveau développement menée par des chercheurs à Lund ".

Qu'est-ce que la dopamine?

La dopamine est un neurotransmetteur. Il est un messager chimique qui aide à la transmission des signaux dans le cerveau et d'autres domaines vitaux. La dopamine est trouvée chez les humains ainsi que les animaux, y compris les vertébrés et d'invertébrés.

Historique des Dopamine

Dopamine a été synthétisé en 1910 par George Barger et James Ewens au Wellcome Laboratories à Londres, en Angleterre.

En 1958, Arvid Carlsson et Nils-Åke Hillarp, au Laboratoire de pharmacologie chimique de l'Institut national du cœur de la Suède, a découvert la fonction de la dopamine comme neurotransmetteur. Arvid Carlsson a reçu le prix Nobel de physiologie ou médecine 2000 pour montrer que la dopamine est non seulement un précurseur de la noradrénaline et l'adrénaline, mais un neurotransmetteur, aussi bien.

production de Dopamine

La dopamine est produite dans plusieurs régions du cerveau, y compris la substance noire et l'aire tegmentale ventrale. Il est une neurohormone qui est libérée par l'hypothalamus. Son action est une hormone qui est un inhibiteur de la libération de prolactine, ou du lobe antérieur de l'hypophyse.

Neuromédiateurs avec une localisation discrète à l'intérieur du cerveau. A) La structure chimique de la dopamine neurotransmetteur monoamine et un dessin schématique de la localisation des neurones contenant de la dopamine dans le cerveau humain et de rat et les sites sur lesquels les axones contenant de la dopamine trouvés. B) La structure chimique de la sérotonine monoamine neurotransmetteur et le cerveau semblable carte montrant les emplacements des cellules contenant la sérotonine et de leurs axones.

récepteurs dopaminergiques

Agit sur les récepteurs de la dopamine qui sont spécifiques pour cela. Cinq sous-types de récepteurs de la dopamine de mammifères sont regroupés en deux classes.

• D1-like classe de récepteur - Celui-ci comprend de D1 et D5 sous-types de récepteurs

• D2-comme la classe de récepteur - Celui-ci comprend de D2, D3, et types de récepteurs D4

Ces récepteurs ont des propriétés de signalisation similaires. Ils ont cependant différentes voies de transduction du signal qui déterminent leurs sous-types et les classes.

Tous les récepteurs de la dopamine sont G récepteurs couplés aux protéines (RCPG), qui est signalisation est principalement médié par l'interaction avec et activation des protéines liant GTP (protéines G). Les membres de cette superfamille sont également appelés récepteurs 7-transmembranaires, car ils traversent la membrane cellulaire sept fois. Ils sont aussi appelés récepteurs serpentine en raison du serpent comme manière dont ils vent avant et en arrière à travers la membrane.

Actions de dopamine

La dopamine est également utilisé comme médicament. Il agit sur le système nerveux sympathique. Application de la dopamine entraîne augmentation du rythme cardiaque et la pression artérielle.

Dopamine ne peut pas traverser la barrière hémato-encéphalique, de sorte que la dopamine donnée comme un médicament ne touchent pas directement le système nerveux central.

Dopamine est nécessaire dans certaines maladies du cerveau ainsi. Cela inclut des maladies telles que la maladie de Parkinson et de la dystonie Dopa-sensible. Chez ces patients, la lévodopa est utilisé. Ceci est un précurseur de la dopamine. Il peut traverser la barrière hémato-encéphalique.

Ciblage de l'ARN dans les cellules vivantes pour la première fois

Les chercheurs UC San Diego utilisent le système CRISPR-cas9 pour cibler l'ARN dans les cellules vivantes pour la première fois

Le code génétique stockée dans l'ADN détermine tout, de la couleur de nos yeux à notre sensibilité à la maladie. Ceci a motivé les scientifiques à séquencer le génome humain et de développer des façons de modifier le code génétique, mais de nombreuses maladies sont liées à une molécule fondamentale différente: ARN. Comme le matériel génétique intermédiaire qui porte le code génétique à partir du noyau de la cellule, les scientifiques ont longtemps cherché une méthode efficace pour le ciblage de l'ARN dans des cellules vivantes. Des chercheurs de l'Université de Californie, San Diego école de médecine ont maintenant atteint cet objectif en appliquant la technique populaire ADN-édition CRISPR-cas9 à l'ARN.

L'étude est publier 17 Mars dans la cellule.

«Ce travail est le premier exemple, à notre connaissance, de cibler l'ARN dans les cellules vivantes avec CRISPR-cas9», a déclaré l'auteur principal Gene Yeo, PhD, professeur agrégé de médecine cellulaire et moléculaire. «Notre travail actuel se concentre sur le suivi du mouvement de l'ARN dans la cellule, mais les développements futurs pourraient permettre aux chercheurs de mesurer d'autres caractéristiques d'ARN ou d'avancer des approches thérapeutiques pour corriger les comportements d'ARN pathogènes."

L'emplacement de l'ARN dans une cellule - et comment et quand il y arrive - peut influencer si les protéines sont produites au bon endroit et au moment opportun. Par exemple, des protéines importantes à des connexions neuronales dans le cerveau, connu sous synapses sont produites à partir d'ARN situés à ces contacts. le transport d'ARN défectueux est lié à une multitude de conditions allant de l'autisme au cancer et les chercheurs ont besoin de moyens pour mesurer le mouvement de l'ARN pour développer des traitements pour ces conditions.

Les efforts visant à modifier et à mesurer l'ADN - comme un moyen de modifier la production de protéines, l'étude de la biologie sous-jacente et de corriger les défauts pour traiter la maladie - a obtenu un gros coup de pouce il y a quelques années. Voilà quand les chercheurs ont découvert qu'ils pouvaient prendre CRISPR-cas9, une origine naturelle des bactéries du mécanisme de défense utilisent pour repousser les bactéries envahissantes, et l'appliquer à modifier les gènes dans les systèmes de mammifères.

Normalement, CRISPR-cas9 fonctionne comme ceci: les chercheurs conçoivent un "guide" ARN pour correspondre à la séquence d'un gène cible spécifique. L'ARN dirige l'enzyme cas9 à l'endroit souhaité dans le génome, où elle coupe l'ADN. La réparation de cellules de la cassure de l'ADN, imprécisément inactivant ainsi le gène ou les chercheurs remplacer la partie adjacente à la découpe avec une version corrigée du gène.

Jusqu'à présent, CRISPR-cas9 ne pouvait être utilisée pour manipuler l'ADN. Yeo et ses collègues de l'Université de Californie, Berkeley, ont appliqué la technique pour développer un moyen flexible de ciblage de l'ARN dans les cellules vivantes, aussi appelées ARN ciblées cas9 (RCas9).

Afin de cibler l'ARN au lieu de l'ADN, les chercheurs ont modifié plusieurs caractéristiques du système CRISPR-cas9. Se fondant sur les travaux antérieurs de co-auteur Jennifer Doudna, PhD, à l'UC Berkeley, ils ont conçu un acide nucléique court appelé Pammer qui, avec l'ARN guide, dirige cas9 à une molécule d'ARN.

Pour tester le système, l'équipe de Yeo ciblée de l'ARN qui code pour les protéines ACTB, TFRC et CCNA2. Ensuite, ils ont observé que cas9, fusionnée avec une protéine fluorescente, a révélé le mouvement de l'ARN en granules de stress, un groupe de protéines et d'ARN qui se forment dans le cytosol d'une cellule (zone à l'extérieur du noyau), lorsque la cellule est sous contrainte. granules de stress sont liés à des troubles neurodégénératifs tels que la sclérose latérale amyotrophique (SLA). Ce système a permis à l'équipe de suivre l'ARN au fil du temps, dans des cellules vivantes, sans avoir besoin de balises artificielles couramment utilisé dans d'autres techniques d'ARN de suivi - une approche qui peut interférer avec les processus cellulaires normaux.

"CRISPR-cas9 soutient une révolution de la génomique et de la médecine à base de sa capacité à cibler et modifier l'ADN humain", a déclaré David Nelles, une UC San Diego Jacobs School of Engineering étudiant diplômé dans le laboratoire de Yeo et premier auteur de l'étude. «L'ADN est le bloc de construction fondamental de la vie et nous commençons tout juste à voir les implications de l'ingénierie des génomes avec CRISPR-cas9, mais de nombreuses maladies dont le cancer et l'autisme sont liés à des problèmes avec une autre molécule biologique fondamentale -. ARN"

Q'est ce que Le zygote?

Le zygote: la première cellule d'une nouvelle vie ou une cellule diploïde résultant de la fusion d'un gamète mâle et d'un gamète femelle

La première cellule d'un embryon, d'un zygote, se forme quand un spermatozoïde féconde un ovule. Seule la tête du spermatozoïde est supérieure à la membrane de plasma tandis que la queue reste à l'extérieur et est destinée à se désintégrer

Zygote

Le zygote (image à droite) de l'ancien ζυγωτός grec (zugōtos): uni ou attelés, est la première cellule de la nouvelle personne, une cellule est totipotente, soit en mesure de créer plusieurs types de cellules. De procéder à des phases de réplication, il a tendance à perdre cette particularité à se spécialiser dans la production d'un seul type de cellule. 

Dans la plupart des organismes anfigonici (individus sexués destinés à accoupler avec ceux du sexe opposé), il existe deux types de gamètes ou cellules reproductrices: le mâle, plus mobiles, et la femelle, plus grandes et moins mobiles.

La fusion des deux gamètes haploïdes, qui est, possédant un seul chromosome de chaque type, générant ainsi une cellule diploïde contient tout le matériel génétique (couronne) du nouvel individu: la moitié provenant d'un des gamètes et la moitié de l'autre. 

Chez l'homme, le zygote (à savoir le premier stade du développement embryonnaire) a un diamètre d'environ 0,1 mm et est plus grand que d'autres cellules dans le corps. Il utilise l'un des trompes de Fallope de la femme à l'utérus, divisant mais sans cesse pour cette augmentation de la taille. 

Des jumeaux peuvent être mono ou bi ovulaire ovulaire. Les premiers sont des jumeaux au sens strict, qui est généré à partir d'un seul zygote, les secondes sont deux ovules fécondés par deux spermatozoïdes différents. Ils sont tellement frères "simples". 

La présence d'un seul placenta ne pas garantir monovularit à parce placentas proximité peuvent fusionner. Les jumeaux mono ovulaires ont le même patrimoine génétique, dans les greffes entre frères et sœurs de ce type, le rejet est évité.

Par multiplication du zygote (mitose), nous avons la formation des blastomères. 

La totipotence reste inchangée jusqu'à troisième blastomère. La naissance de jumeaux est due à la division en deux blastomères, avant la quatrième réplication. 

Le jumeaux biovulare est un facteur génétique, causée par le fait que certaines femmes, âgés de 2 œufs (au lieu d'un) chaque mois. 

Le développement embryonnaire procède ensuite par étapes:

• segmentation proviennent blastomères par mitose, produisant un groupe similaire de blastomères, certains plus petits (micromères), d'autres plus grands (macromères) qui contiennent plus deutoplasma (de réserve de la substance). Ce groupement est appelé morula, capable de se déplacer à l'intérieur de l'utérus et des cils en fluide;

• gastrulation, la cavité de morula (est à l'intérieur d'une cavité), et de plus grandes blastomères sont situés dans le pôle végétal, le plus petit agrégat dans le pôle animal. Certaines macromères se rassemblent près des micromères constituant le nœud embryonnaire, qui viendront à la vie quasi-totalité de l'embryon.

Après environ une semaine, la masse de cellules (maintenant appeléblastocyste) implante dans la paroi de l'utérus et commence à se diviser et à croître progressivement plus grande (ce qu'on appelle embryon). 

Le christianisme croit le zygote l'homme le début d'une vie humaine dans lequel elle opère, l'âme, et pour cela doit être garanti par la protection et des droits spéciaux, le même que l'adulte. 

Nell 'Islam croit que le fœtus reçoit une âme seulement après environ 17 semaines au cours du cinquième mois de la grossesse

Types d'ARN

Il existe différents types et formes de l'ARN. Par exemple, l'ARN messager (ARNm) porte l'information à partir de l'ADN au ribosome dans le cytoplasme où la synthèse protéique réelle (traduction) a lieu.

Types d'ARN peuvent être résumés comme:

L'ARN messager (ARNm)

Ceci est réalisé par le procédé de transcription. Les actes de brins d'ADN comme matrice dans la formation de cet ARN brin. L'ARNm porte le code génétique de l'ADN dans le cytoplasme aux ribosomes pour la traduction de l'ARN en une protéine ou un polypeptide brin.

ARN ribosomal

Cela permet à l'ARNm et l'ARN de transfert de se réunir pour former la chaîne polypeptidique.

Transfert de l'ARN ou de l'ARNt

Il existe au moins 20 espèces d'ARNt et ceux-ci agissent pour amener les bases pour former les acides aminés de la chaîne polypeptidique.

Ou des ARN non codants ARNnc

Celles-ci sont codées par des gènes de l'ARN et également à partir de dérivés d'ARNm introns.

Arntm (ARNtm)

Il se trouve dans de nombreuses bactéries et plastes. Ce tag les protéines codées par les ARNm qui manquent de codons d'arrêt et empêche la dégradation de caler le ribosome.

Ribozymes d'ARN (enzymes)

Certaines enzymes sont des ARN. Il a été largement admis depuis de nombreuses années que seules les protéines pourraient être des enzymes. Les ARN sont maintenant connus pour adopter des structures tertiaires complexes et agir comme des catalyseurs biologiques. De telles enzymes d'ARN sont connues comme des ribozymes, et ils présentent un grand nombre des caractéristiques d'une enzyme classique, tel qu'un site actif, un site de liaison pour un substrat et un site de liaison pour un co-facteur, par exemple un ion de métal.

L'un des ribozymes fi premiers à découvrir était RNase P, une ribonucléase qui est impliqué dans la génération de molécules d'ARNt, des ARN à partir de grandes précurseurs. RNase P est composé à la fois de l'ARN et des protéines; Cependant, le fragment d'ARN est le seul catalyseur.

ARN régulateurs

Ces ARN servent à réguler le processus de l'expression génique. Les microARN (miARN; 21-22 nt) par exemple se trouvent dans les eucaryotes et agir à travers l'interférence ARN (ARNi). Ces miARN et des enzymes peuvent briser ARNm qui miARN est complémentaire. Cela peut bloquer l'ARNm d'être traduits, ou accélérer sa dégradation.

En revanche petits ARN interférents (siRNA; 20-25 nt) sont souvent issu de la décomposition de l'ARN viral, il ya aussi des sources endogènes de siRNA. Ils agissent de façon similaire à miARN. Un ARNm peut contenir des éléments de réglementation lui-même, tels que riboswitchs, dans la région non traduite ou 3 'non traduite 5; ces éléments de régulation cis-régulent l'activité de cet ARNm.

ARN à l'ARN troisième transformation de la structure

Beaucoup ARN sont impliqués dans la modification d'autres ARN. Par exemple, les introns sont épissés de pré-ARNm par spliceosomes, qui contiennent plusieurs petits ARN nucléaires (ARNsn).

ARN comme matériel génétique ou des génomes d'ARN

Comme l'ADN, l'ARN peut transporter l'information génétique. Cela se voit dans de nombreux virus à ARN.

La transcription inverse de l'ARN dans

Certains virus tels que le VIH ont leur ARN en tant que copies du matériel génétique dans l'ADN d'une manière de transcription inverse. Ces copies d'ADN sont ensuite transcrites d'ARN nouvelle.

Double-stranded RNA

Ceux-ci sont appelés ARN double brin, où l'ARN possède deux brins complémentaires, similaire à l'ADN trouvé dans toutes les cellules. ARNdb constitue le matériel génétique de certains virus (virus à ARN double brin)

Découverte de l’ARN

La découverte de l'ARN a commencé avec la découverte des acides nucléiques par Friedrich Miescher en 1868 qui a appelé la 'nucléine «matière puisqu'il a été constaté dans le noyau.

La découverte de l'ARN peut être décrit comme suit chronologiquement;

Entre 1890 et 1950,

• L'ARN a été jugée nettement différent de l'ADN. Cela a été noté par sa sensibilité à l'égard alcalin causée par un groupe OH additionnel sur le ribose

• Les acides nucléiques ont été isolés à partir de divers organismes

• ATP et GTP ont été proposés pour être l'énergie générale Source et de la construction des blocs de la cellule de l'ARN

• L'analyse chimique a révélé que les actions d'ARN trois bases avec de l'ADN: adénine, cytosine et guanine. Uracile comme base unique de l'ARN a été découvert à la place de la thymine dans l'ADN.

• Il a été en 1939 que le rôle de l'ARN dans la synthèse des protéines a été découvert.

Entre 1951 et 1965,

• Pendant ce temps, les types d'ARN qui sont utiles dans la synthèse des protéines ont été identifiés. L'ARN messager (ARNm) en tant que support de l'information génétique, l'ARN de transfert (ARNt) agissant comme la liaison physique entre l'ARNm et des protéines, et de l'ARN ribosomal (ARNr) présents dans ribosomes pour la synthèse des protéines ont été identifiées.

• ARN polymérase a été identifié et purifié.

• Severo Ochoa a remporté en 1959 le prix Nobel de médecine après avoir découvert comment l'ARN est synthétisé.

• La séquence des nucléotides 77 de levure ARNt a été trouvé par Robert W. Holley en 1965. Holley a remporté le 1968 Prix Nobel de médecine pour ses recherches.

• Cette période a également vu la découverte du code génétique que trois des bases code unique pour un acide aminé.

• ARN agissant en tant que code génétique dans certains virus a été identifié.

Entre 1966 et 1975

• ARN de transfert ont été séquencés et identifiés. La forme typique de feuilles de trèfle de l'ARNt a été identifiée.

• Cristallographie aux rayons X a été utilisé pour connaître la forme d'ARN

• En 1967, Carl Woese trouvé les propriétés catalytiques de l'ARN et a spéculé que les premières formes de vie invoqués ARN à la fois pour transporter des informations génétiques et de catalyser des réactions biochimiques.

• Cette période a vu la découverte de l'ARN transcriptase inverse de la copie dans l'ADN. Cela a été opposé au dogme central qui a déclaré que l'ARN est fabriqué à partir de l'ADN seul et non vice versa.

Entre 1976 et 1985,

• En 1976, Walter Fiers et son équipe ont déterminé la première séquence nucléotidique complète d'un génome de virus à ARN, que de bacteriophage MS2

• Épissage de l'ARN a été trouvé.Introns ont été trouvés à interrompre gènes dans leur copie et de la nécessité de supprimer ces par épissage a été trouvé.

• L'ARN en tant que catalyseur biologique n'a été trouvé. La RNase P a été découvert. Cela a conduit à l'hypothèse de l'ARN comme l'élément génétique du "monde hypothèse d'ARN".

• Les petits complexes ARN et de protéines effectuant le raccordement des molécules d'ARNm ont été découvertes avant.

• Spliceosomes que les grands complexes ARN-protéine de médiation épissage de pré-ARNm nucléaire ont été trouvés

Entre 1986-2000

• Édition et des modifications de l'ARN dans la cellule a été découvert.

• La maintenance des extrémités chromosomiques en utilisant des modèles d'ARN dans télomérases a été découverte.

• Les ribosomes sont révélés être le plus grand enzyme d'ARN

De 2000 à présenter

• Les petites molécules d'ARN qui peuvent réguler l'expression génique post-transcriptionnelle par gene silencing ont été découvertes

• Longue non-codant l'expression de l'ARN du gène de régulation a été trouvé. Le premier a été appelé Xist. Ceux-ci ont été trouvés pour contrôler les phénomènes épigénétiques.

• Riboswitchs n’ont constaté que l'expression du gène de contrôle

• Utilisation des produits intermédiaires de l'ARN par l'ADN mobile a été trouvée.

Structure et synthèse des ARN

Structure des ARN

L'ARN est une molécule unique brin contenant un sucre ribose. Il a une structure particulière et, contrairement à l'ADN, il existe des variations et des divers types de structures d'ARN.

La structure de base de l'ARN

La structure de base de l'ARN, cependant, peut être décrit comme un sucre ribose, qui est numérotée de 1 'à 5', avec:

·         une base fixée à la position 1 '

·         un groupe hydroxyle en position 2 '

·         un phosphate fixé à 'une position du ribose et l'extrémité 5' de la 3 position de la prochaine

L'acide ribonucléique (ARN) a les bases adénine (A), la cytosine (C), la guanine (G), et l'uracile (U). Crédit Image: Institut national des sciences médicales générales

bases de l'ARN

Une base est attaché à la position 1 ', généralement adénine (A), la cytosine (C), la guanine (G) ou l'uracile (U).

L'adénine et la guanine sont des purines; la cytosine et l'uracile sont des pyrimidines.Les bases peuvent former des liaisons hydrogène entre la cytosine et la guanine, l'uracile et l'adénine entre et entre guanine et uracile.

Contrairement à l'ADN qui ne contient que quatre bases A, T, G et C, l'ARN mature peut contenir des bases et des sucres modifiés.

Pseudouridine (Ψ), dans laquelle le lien entre l'uracile et le ribose est modifié à partir d'une liaison C-N à une liaison C-C, et ribothymidine (T), se trouvent dans différents endroits. Une autre base modifiée notable est hypoxanthine, une base adénine désaminé dont nucléoside est appelé inosine (I).

un groupe hydroxyle de l'ARN

Il y a présence d'un groupe hydroxyle en position 2 'du sucre ribose. Cela rend ARN différent de l'ADN et de l'ARN fait adopter une géométrie A-forme plutôt que le B-forme la plus fréquemment observée dans l'ADN.Cela signifie qu'il ya un grand sillon très étroit et profond et un petit sillon peu profond et large.

Le groupe hydroxyle en 2 'signifie que, dans les régions flexibles d'une molécule d'ARN produits chimiques peuvent attaquer la liaison phosphodiester adjacentes à cliver le squelette.

Groupe phosphate de l'ARN

Un groupe phosphate est attaché à la position de l'un ribose et l'extrémité 5 'de la position 3 de l'autre.

Les groupes phosphates ont une charge négative. Cela rend l'ARN d'une molécule chargée (polyanion).

ARN structure tertiaire

Une fois que l'ARN est formé, comme les protéines, il nécessite de subir des changements pour former une structure tertiaire spécifique. L'échafaudage de la structure est assurée par des éléments structurels secondaires qui sont des liaisons hydrogène dans la molécule. Les formes brin en épingle à cheveux boucles, des renflements et des boucles internes. Étant donné que l'ARN est chargé, des ions métalliques, tels que Mg2 + sont nécessaires pour stabiliser nombreuses structures secondaires et tertiaires.

Les structures tertiaires ARN sont déterminées à l'aide chimique sondage et cartographie modification d'interférence, résonance magnétique nucléaire (RMN), cristallographie aux rayons X et cryo-microscopie électronique.

Synthèse des ARN

L'ARN est en général synthétisé à partir de l'ADN. La synthèse nécessite généralement une ou plusieurs enzymes telles que l'ARN polymerase. Le brin d'ADN est utilisé en tant que matrice ou un guide sur lequel l'ARN est formé. Depuis ARN forme les protéines, ceci est la voie de l'ADN conserve l'impression bleue pour toutes les protéines sans quitter le noyau.

Transcription

En utilisant le brin d'ADN comme matrice, une longue chaîne de nucléotides sont formées. Ceci est appelé la transcription. L'initiation de la transcription commence avec la liaison de l'enzyme à une séquence de promoteur dans l'ADN. Cette région commande la lecture de l'ADN et la formation du brin d'ARN.

L'ADN est une double hélice et deux brins sont bien enroulés et le tout est tordu sur lui-même. En tant que première étape de la double hélice d'ADN est déroulée par l'activité de l'enzyme hélicase.

Le brin d'ADN est ensuite lue à partir de l'extrémité 3 'vers 5' et un ARN complémentaire est formée par allongement se produisant dans le sens 5 'à 3'. La séquence d'ADN dicte également lorsque la cessation de la synthèse d'ARN se produit.

Il ya plusieurs milliers de ribonucléotides prêt avant le processus de transcription se produit et l'ARN messager ou ARNm est formé. Chacune des 100 000 ou plus des protéines dans le corps humain est synthétisée à partir d'un ARNm différent qui a été transcrit à partir d'un gène spécifique sur l'ADN.

On peut se demander pourquoi l'ARNm est nécessaire en premier lieu puisque l'ADN contient les informations pour la protéine. La réponse réside dans le fait que l'ADN doit être préservé. Si l'ADN est endommagé de quelque façon que, alors la séquence codante est modifiée et une mutation peut entraîner, qui pourrait affecter considérablement la cellule ou même l'organisme entier. Cela rend l'ADN vulnérable si elle sort dans le cytoplasme aux ribosomes pour la synthèse des protéines. L'ARNm apporte les informations nécessaires à partir de l'ADN dans le cytoplasme aux ribosomes pour la synthèse des protéines.

Les modifications post-transcription

Une fois que la transcription est sur le brin d'ARN est modifié par des enzymes. Par exemple, un poly et une coiffe en 5 'sont ajoutées au pré-ARNm eucaryote et les introns sont éliminés par le splicéosome.

Ainsi, l'ARNm est formé à partir de l'ADN est un processus de transcription qui est similaire à la réplication de l'ADN. Cependant, dans un seul brin transcription - le brin antisens - est copié pour former l'ARNm. Depuis le brin matrice et le brin d'information sont complémentaires, et depuis le brin matrice et la molécule d'ARNm sont également complémentaires et l'ARNm est une copie du brin d'ADN d'information.

Polymérases

Certains utilisent des ARN polymérases de l'ADN comme matrice pour copier des brins d'ARN (comme décrit ci-dessus). Il existe également de nombreux ARN polymérases ARN-dépendantes qui utilisent l'ARN comme matrice pour la synthèse d'un nouveau brin d'ARN. Par exemple, un certain nombre de virus à ARN tels que le poliovirus () utilise ce type d'enzyme à répliquer leur matériel génétique.

La polymérase a besoin de savoir par où commencer la copie de l'ADN. Ce fait est reconnu par le site de promoteur. Ces sites sont reconnus par un facteur appelé "SIGMA". Cela indique à l'ADN de l'ARN polymérase dépendante de la transcription par où commencer. Une fois que l'ARN polymérase a été dirigée vers la pointe du gène de sigma de départ, le facteur sigma est libéré et l'ARN polymérase effectue le processus de transcription.

De même un autre facteur appelé aide "RHO" à mettre fin au processus de transcription. Vers la fin du facteur rho se lie à l'ARNm et interagit avec l'ARN polymérase. Cette détache l'ARN polymérase et arrête la transcription.

Qu'est-ce que l'ARN?

ARN signifie acide ribonucléique. Il est une molécule importante avec de longues chaînes de nucléotides. Un nucléotide contient une base azotée, un sucre ribose, et un phosphate. Tout comme l'ADN, l'ARN est vitale pour les êtres vivants.

ARN vient dans une variété de formes différentes.ADN double brin est une molécule d'escalier en forme. Crédit Image: Institut national des sciences médicales générales

L'acide ribonucléique (ARN) a les bases adénine (A), la cytosine (C), la guanine (G), et l'uracile (U). Crédit Image: Institut national des sciences médicales générales

ADN par rapport à l'ARN

ADN est défini comme un acide nucléique qui contient les instructions génétiques utilisées dans le développement et le fonctionnement de tous les organismes vivants connus. les molécules d'ARN sont impliqués dans la synthèse des protéines et, parfois, dans la transmission de l'information génétique.

Toutefois, contrairement à l'ADN, de l'ARN vient dans une variété de formes et de types.Alors que l'ADN ressemble à une double hélice et une échelle torsadée, l'ARN peut être de plus d'un type. ARN est généralement simple brin, alors que l'ADN est généralement double brin. En outre, l'ARN contient ribose alors que l'ADN contient désoxyribose.Désoxyribose manque un atome d'oxygène. L'ARN a les bases adénine (A), l'uracile (U) (au lieu de thymine dans l'ADN), la cytosine (C) et guanine (G).

sucre désoxyribose dans l'ADN est moins réactif en raison de liaisons CH. L'ADN est stable dans des conditions alcalines. ADN a de plus petites rainures où l'enzyme dommageable pouvez joindre qui rend plus difficile pour que l'enzyme attaque l'ADN.

Ribose sucre est cependant plus réactifs à cause de (hydroxyle) liaisons C-OH. L’ARN n’est pas stable dans des conditions alcalines. L'ARN a de plus grandes rainures, ce qui le rend plus facile à être attaqué par les enzymes.

La géométrie de l'hélice de l'ADN est de la formule B. L'ADN peut être endommagé par l'exposition aux rayons ultraviolets. La géométrie de l'hélice est de l'ARN de A-Form. Les brins d'ARN sont continuellement réalisés, ventilées et réutilisés. ARN, cependant, est plus résistant aux dommages causés par les rayons ultra-violets.

Les fonctions de l'ARN

La tâche principale de l'ARN consiste à transférer le code génétique nécessaire pour la création de protéines à partir du noyau vers le ribosome. Ce processus empêche l'ADN d'avoir à quitter le noyau. Cela permet de maintenir l'ADN et du code génétique protégé contre les dommages. Sans ARN, les protéines ne pourraient jamais être réalisées.

L’ARNm, l'ARNr et l'ARNt

ARN à partir d'ADN est formé par un processus appelé transcription. Cette utilise des enzymes comme les ARN polymérases. L'ARN est essentiel à la synthèse des protéines. Tout d'abord un type d'ARN appelé ARN messager (ARNm) transporte des informations à partir de l'ADN des structures appelées ribosomes. Ces ribosomes sont fabriqués à partir des protéines et des ARN ribosomaux (ARNr). Ceux-ci viennent tous ensemble et forment un complexe qui peut lire des ARN messagers et de traduire les informations qu'ils portent en protéines. Cela nécessite l'aide de l'ARN de transfert ou ARNt.

ARN que des enzymes

Certaines enzymes sont des ARN. Il a été largement admis depuis de nombreuses années que seules les protéines pourraient être des enzymes. Les ARN sont maintenant connus pour adopter des structures tertiaires complexes et agir comme des catalyseurs biologiques. De telles enzymes d'ARN sont connus comme des ribozymes, et ils présentent un grand nombre des caractéristiques d'une enzyme classique, tel qu'un site actif, un site de liaison pour un substrat et un site de liaison pour un co-facteur, par exemple un ion de métal.

L'un des ribozymes fi premiers à découvrir était RNase P, une ribonucléase qui est impliqué dans la génération de molécules d'ARNt, des ARN à partir de grandes précurseurs. RNase P est composé à la fois de l'ARN et des protéines; Cependant, le fragment d'ARN est le seul catalyseur.

Quelle est la ribavirine?

Ribavirine (connu sous les noms de marque tels que Rebetol, Copegus, Ribasphere et Virazole) est un analogue de la guanosine et un agent antiviral nucléosidique synthétique. Il est un composé cristallin blanc stable avec une solubilité maximale dans l'eau de 142 mg / ml à 25 ° C et seulement une légère solubilité dans l'alcool. Sa formule empirique est C8H12N4O5 et le poids moléculaire est de 244,2.

En 1972, Sidwell et ses collègues ont d'abord indiqué que la ribavirine présente des effets inhibiteurs pour une grande variété de l'acide désoxyribonucléique (ADN) et d'acide ribonucléique (ARN) virus dans la culture et dans les animaux, sans toxicité. Effet indésirable associé à la ribavirine primaire est l'anémie hémolytique, qui se réfère à une condition dans laquelle les globules rouges sont détruits plus rapidement que de nouveaux sont effectués.

La Food and Drug Administration des États-Unis (FDA) a approuvé l'utilisation de la ribavirine pour le traitement du virus et le virus de l'hépatite C l'infection respiratoire syncytial. L'utilisation d'association ribavirine et l'interféron a sensiblement amélioré les taux de réponse virologique prolongée chez les patients atteints d'une infection par le virus de l'hépatite C chronique.

Spectre d'activité

Cinq mécanismes distincts sont proposés pour expliquer les propriétés antivirales de la ribavirine. Ceux-ci comprennent à la fois des mécanismes directs (inhibition de la polymérase, ARN interférence avec le plafonnement et la mutagénèse létale) et des mécanismes indirects (inosine monophosphate déshydrogénase d'inhibition et de divers effets immunomodulateurs). Ces multiples mécanismes d'action signifient que la résistance virale se développe rarement.

Une propriété unique de ribavirine est qu'il est cliniquement efficace contre les virus non apparentés de diverses familles. Son spectre d'activité inclut les infections des voies respiratoires dues au virus respiratoire syncytial et la grippe, la rougeole, les infections herpétiques, la fièvre hémorragique avec syndrome rénal, la fièvre de Lassa et de l'infection chronique à l'hépatite C.

La ribavirine a été trouvée pour supprimer la replication du virus de l'immunodéficience humaine (VIH) dans les lymphocytes du sang périphérique, et a également été rapporté pour améliorer l'efficacité de la zidovudine contre le VIH in vitro. En combinaison avec le midazolam, keatmine et l'amantadine, la ribavirine a été également utilisé dans le traitement de la rage. Le médicament est inefficace contre les virus Ebola et Marburg.

Quoique l'on connaît bien les effets biochimiques et le métabolisme de la ribavirine dans les cellules humaines, il ya toujours un besoin pour de nouvelles recherches sur le mécanisme d'action précis de la ribavirine avec les différents virus. Certains dérivés de la ribavirine ont également montré une activité anti-cancer intrigante qui nécessite un examen plus approfondi.

Le mode d'administration du médicament et le dosage

La ribavirine peut être administrée à l'homme par aérosol, par voie orale et par voie intraveineuse avec une gamme de posologies dans différents contextes cliniques. Le volume de distribution est vaste en raison de sa distribution dans pratiquement tous les compartiments cellulaires via transporteurs de nucléosides.

Pour le traitement d'infections chroniques d'hépatite C, la ribavirine est le plus couramment utilisé en combinaison avec l'interféron pégylé à une dose de 800-1200 mg par jour. Pour le traitement de la fièvre hémorragique avec syndrome rénal, un protocole réussie commence avec la dose de charge de 33 mg / kg, suivie par 16 mg / kg toutes les 6 heures pendant quatre jours et ensuite 8 mg / kg toutes les 8 heures pendant trois jours de plus. Protocole similaire est utilisé pour le traitement de la fièvre de Lassa.

L’administration d'aérosol est obtenue par l'intermédiaire d'un générateur d'aérosol, de préférence le modèle de petites particules. La concentration finale doit être de 20 mg / ml et le médicament est donné à un taux de 12,5 litres de la ribavirine dans l'air par minute en continu pendant 12-18 heures tous les jours jusqu'à une semaine.

Ribavirin pour l'administration intraveineuse a également été donnée intraventriculaire afin de traiter les patients avec subaiguë sclérosante subaiguë (aussi connu comme la rougeole atypiques encéphalite du virus). Une dose initiale de 1 mg / kg dilués avec une solution saline est injectée intraventriculary, et en outre le dosage dépend de niveaux de ribavirine liquide céphalo-rachidien.

Ribozymes artificiels

Ribozymes existent dans la nature sous forme de molécules d'ARN catalytiques qui soit aident l'hydrolyse de leurs propres liaisons phosphodiester ou provoquent l'hydrolyse des liaisons dans d'autres ARN. Elles catalysent également l'activité aminotransférase du ribosome. La recherche sur la fonction et la structure de ces molécules d'origine naturelle a conduit au développement de ribozymes synthétiques qui sont fabriqués dans le laboratoire.

Par exemple, Tang et disjoncteur utilisés sélection in vitro d'ARN à partir d'ARN de séquences aléatoires pour isoler ARN auto-clivage. Ces ARN, auto-clivage synthétiques possèdent une bonne activité enzymatique qui les rend utiles dans plusieurs domaines de la génétique, la génomique et la biologie moléculaire. Certains des ribozymes synthétiques qui ont été préparés ont des structures uniques, tandis que d'autres ressemblent le ribozyme en tête de marteau d'origine naturelle. D'autres exemples de ribozymes comprennent le ribozyme en épingle à cheveux, et la Leadzyme le ribozyme VS.

Les méthodes utilisées pour découvrir ribozymes artificiels sont basés sur l'évolution darwinienne. La méthode utilise le fait que l'ARN a la capacité d'agir à la fois comme une molécule catalytique ainsi que la source de l'information génétique (tel que l'ADN).Cette double nature de l'ARN fournit un énorme avantage à l'enquêteur, qui estime qu'il est facile de produire de grandes populations de catalyseurs d'ARN polymérase utilisant des enzymes.

La transcriptase inverse est utilisée pour muter ces ribozymes par inverse les transcrire en divers ADNc qui peut ensuite être amplifié avec PCR mutagène. Les paramètres de sélection peuvent varier dans ces expériences. Les étiquettes de biotine liée de manière covalente au substrat sont utilisés pour sélectionner un ribozyme en tête de ligase. Si une molécule démontre l'activité de ligase requise, la molécule active peut être récupérée en utilisant une matrice de streptaidin.

Lincoln et Joyce ont continué à créer un système enzymatique d'ARN qui pourrait auto répliqué dans environ une heure. Ce système utilise compétition ou en évolution moléculaire in vitro pour établir une paire d'ARN de l'enzyme à partir d'un mélange de l'enzyme candidate. Chacune des enzymes d'ARN à partir de l'autre synthétise des oligonucleotides synthétiques, en l'absence de toute protéine

Activité biologique de l’acide rétinoïque

L'acide rétinoïque a une action protectrice sur l'épithélium. Ses dérivés sont très efficaces pour traiter et prévenir les dommages induits par le rayonnement ultraviolet sur la peau après une exposition à un rayonnement ultraviolet.

Les rayons ultraviolets agissent à travers de nombreux mécanismes visant à endommager la peau exposée. Une route principale est en induisant le facteur de transcription AP-1, une protéine qui stimule l'expression d'enzymes dégradant les protéines appelées métalloprotéinases de matrice (MMP) telles que la collagénase, la stromélysine et la gélatinase. Ces enzymes sont essentielles pour briser les fibres de collagène et d'autres composants du derme, qui prédispose aux dommages de la peau et l'affaiblissement.

Les caractéristiques cliniques qui signalent des dommages ultraviolets pour la peau comprennent:

• l'apparence des rides fines et grossières

• marbrures de la peau

• kératose actinique

• taches de rousseur

• rugosité

• telangiectasis ou l'apparition de petits vaisseaux sanguins

• perte de la couleur de la peau normale

Les dérivés de l'acide rétinoïque sont souvent utilisés par voie topique. Ils ne sont pas bien absorbés par la peau, donc ils ne semblent pas dans une mesure significative du niveau de l'acide rétinoïque ou d'autres rétinoïdes sang. Trétinoïne, ou de l'acide tout-trans rétinoïque, est un rétinoïde topique qui est largement utilisé pour traiter les modifications de la peau de la lumière du soleil-endommagée. Il inhibe également les dommages du soleil induite ou provoquée ultraviolets à des cellules de la peau si elle est appliquée à la peau avant l'exposition.

Comment acide rétinoïque atteindre cet? Les rétinoïdes topiques induisent des cellules produisant de la kératine de la peau à proliférer et à se différencier plus rapidement, ainsi que la production de plus de collagène. L'application de trétinoïne topique produit la plus grande amélioration visible dans la forme de rides moins fine, une meilleure douceur de la peau et une couleur de peau plus régulier. Celles-ci sont considérées comme étant due à la formation de collagène sain. La peau apparaît à la fois et se sent plus sain, et plus ferme. L'approvisionnement en sang à la couche profonde de la peau est également amélioré.

Des études ont montré que la peau ne change vraiment sur la thérapie de la trétinoïne.Sur la biopsie, la trétinoïne à 0,05% et 0,01% de produit à la fois une épaisseur accrue dans l'épiderme. Ceci est dû à un plus grand nombre de couches dans les couches de cellules granulaires. Dans le même temps, les creux de la teneur en mélanine, et le stratum corneum, ou couche superficielle kératinisée, devient plus ferme. La teneur en collagène est restaurée à 80% du niveau initial après l'application de la trétinoïne pour la peau photo-endommagée. Le nouveau collagène est pas désorganisé, mais fermement emballé en faisceaux ordonnés, dans la partie la plus profonde du derme.Les changements de collagène sont dues à une réduction de l'activité de MMP par 70 à 80%, tandis que l'enzyme opposée, appelée inhibiteur tissulaire de MMP de type I, ou TIMP, reste inchangée.

Le rétinol est nécessaire à une concentration 20 fois supérieure à celle des dérivés de l'acide rétinoïque, pour obtenir des résultats comparables.

Trétinoïne topique est un médicament anti-acné de première génération, et est utilisé pour traiter l'acné légère à modérée avec succès, et avec des effets secondaires minimes. Il ne pas augmenter les niveaux de l'acide rétinoïque dans le sang. Il soulage l'acné en produisant une maturation plus rapide des cellules de la peau, augmentant ainsi le taux d'excrétion des cellules de la peau mature et mortes kératinisées entièrement à la surface, et l'expulsion des comédons matures.

13-cis RA, ou l'isotrétinoïne, est un autre dérivé de l'acide rétinoïque avec immunomodulateur unique et actions anti-inflammatoires. L'isotrétinoïne est utilisé par voie orale, et est réservé pour l'acné plus sévère qui ne répond pas au traitement topique. Cela réduit le nombre de leucocytes qui regroupent sur le site enflammé, inhibe la prolifération et la différenciation des cellules productrices de sébum dans les follicules sébacés, et induit la mort de ces cellules. Ainsi, on réduit le nombre de comédons enflammés et infectés, se rétrécit les glandes sébacées et inhibe la production de sébum. Il stabilise également la kératinisation des cellules épidermiques.

Son inconvénient majeur est la voie d'administration orale, ce qui signifie qu'elle atteint des niveaux sanguins importants, qui peuvent nuire à développer les tissus fœtaux. En revanche, l'administration topique permet d'obtenir au plus une concentration sanguine de 0,015 mg / kg, ce qui est au moins 30 fois inférieure à la dose tératogène. Aux États-Unis, pour empêcher la tératogénicité, l'isotrétinoïne les utilisateurs doivent être inscrits dans un programme spécial afin d'assurer qu'ils ne sont pas enceints. L'isotrétinoïne reste dans le corps pendant jusqu'à un mois après la dernière dose, nécessitant des précautions à prendre au cours de cette période.

L'acide rétinoïque est largement utilisé comme adjuvant pour traiter les neuroblastomes, et résistants cancers de la thyroïde radio-iode, ainsi que la prévention des cancers de la tête et du cou. Il est largement utilisé pour prévenir les lésions précancéreuses de la kératose actinique, leucoplasie et la dysplasie cervicale. Les rétinoïdes aussi retarder l'apparition du cancer de la peau lorsqu'elle est administrée à des individus atteints de xeroderma pigmentosum.

L'acide rétinoïque en excès perturbe les processus vitaux embryonnaires, et peut produire un retard de croissance à la fois avant et après la naissance, des anomalies graves dans de nombreuses régions du cerveau postérieur, la partie arrière du système nerveux central, le crâne malformé et squelette facial, et des anomalies cardiaques.

L'acide rétinoïque régule des gènes qui favorisent la survie dans des conditions défavorables. Il induit la différenciation, inhiber la prolifération, induire l'apoptose et avoir une forte activité antioxydante. Elle réglemente également les cellules souches. Ils ont donc un rôle important dans la prévention et le traitement du cancer. Ils régulent les gènes suppresseurs de tumeur et ainsi inhibent la croissance tumorale. Ainsi, ils jouent un rôle important dans la prophylaxie de suivi de neuroblastomes chez l'enfant. Il induit la différenciation des cellules, qui donc mature et cesse de proliférer, et est donc considérablement succès dans le traitement de la leucémie promyélocytaire.

Qu'est-ce que l'acide rétinoïque?

L'acide rétinoïque est un membre de la plus forte de 4,000 famille des rétinoïdes qui sont des composés dérivés du rétinol ou la vitamine A ou des composés de structure similaire. La vitamine A est elle-même dérivée seulement de la nourriture, et ne peut être faite dans le corps d'un animal. Il est estérifié et stocké dans le foie, la source la plus riche de la vitamine A en dehors de suppléments.

L'acide rétinoïque est synthétisé à partir de rétinol via deux réactions enzymatiques impliquant première oxydation réversible du rétinol à la rétine, et ensuite une deuxième oxydation, cette fois-ci de manière irréversible, à l'acide rétinoïque. Il est un composé sensible à la lumière, comme d'autres rétinoïdes, en raison des doubles liaisons alternées entre les atomes de carbone dans la queue hydrophobe, qui est fixé à un cycle à 6 carbones. Le faible poids moléculaire du composé rend également très soluble dans la graisse, ce qui signifie qu'elle se diffuse facilement à travers les membranes cellulaires.

Les rétinoïdes sont donc des molécules biologiques importantes, qui agissent dans la croissance cellulaire, la croissance de cellules épithéliales et de la maturation, l'apoptose et la fonction immunologique, et sont indispensables à la vie embryonnaire du développement d'organes. Il est également essentiel pour la fonction visuelle. Les rétinoïdes tels que l'aide de l'acide rétinoïque pour transformer les types de cellules à partir du profil de prolifération au profil de maturation, par induction de la différenciation.

L'acide rétinoïque est lié à la cellule par une protéine de liaison d'acide rétinoïque cellulaire (CRABP) et à l'intérieur du noyau par deux types de récepteurs, le récepteur d'acide rétinoïque (RAR) et les récepteurs X des rétinoïdes (RXR). Il existe différentes formes biologiquement actives de l'acide rétinoïque, et ils isomériser dans des conditions physiologiques. Les différents isomères agissent sur des récepteurs différents.

Tous les rétinoïdes ont une variété d'utilisations dans des conditions de visibilité et de la peau, et dans la thérapeutique du cancer. Un faible apport en vitamine A est associée à un risque plus élevé de cancer. Récepteurs RA anormales sont également liés au développement du cancer. Les études animales montrent que les rétinoïdes suppriment changements cancéreux. Les études humaines confirment que l'administration du rétinoïde supprime les cancers du sein, du poumon et du foie; inverse modifications précancéreuses et induit la différenciation de la série de cellules myéloïdes dans le sang.

RA All-trans, ou trétinoïne, est l'isoforme naturelle la plus abondante, et a été trouvée pour être un agent actif contre une large gamme de cancers du poumon, du cerveau, du rein, les cellules sanguines, le tissu lymphatique, du col de l'utérus et de la peau. Une autre forme de l'acide rétinoïque, appelé retinoin 9-cis, ou l'isotrétinoïne, est également utilisé dans le traitement de lésions de la peau d'un sarcome de Kaposi, ainsi que pour les cancers du sein et de la prostate.

La vitamine A est présente dans tous les verts, jaunes et rouges sombres ainsi que des légumes fruits non-agrumes rouges ou jaunes. Il est également richement trouvé dans les poissons comme les sardines et la morue, et des huiles de foies de poissons. L'acide rétinoïque a été largement utilisé pour prévenir et traiter la peau photovieillissement et pour traiter le psoriasis. Les deux etretinoin et l'isotrétinoïne, deux formes synthétiques de la vitamine A, sont hautement tératogène. Etretinoin ne sont pas disponibles pour un usage médical, tandis que l'isotrétinoïne est strictement contrôlée.

Quelle est la téléradiologie?

La téléradiologie est la possibilité d'envoyer des images radiographiques (rayons-X) d'un endroit à l'autre. Pour que ce processus soit mis en œuvre, trois éléments essentiels sont nécessaires, une station d'envoi d'image, un réseau de transmission, et un examen station de réception / d'image.

La mise en œuvre les plus typiques sont deux ordinateurs connectés via Internet.L'ordinateur à la fin de réception aura besoin d'avoir un écran d'affichage de haute qualité qui a été testé et autorisé à des fins cliniques. Parfois, l'ordinateur recevant aura une imprimante afin que les images peuvent être imprimées pour plus de commodité.

Le processus de téléradiologie commence à la station d'émission d'image. L'image radiographique et un modem ou une autre connexion sont requises pour cette première étape. L'image est numérisée puis envoyée via la connexion réseau à l'ordinateur récepteur.

usage médical de L'iode-131

Il est utilisé en médecine nucléaire thérapeutique et peut également être vu avec des scanners de diagnostic si elle a été utilisée en thérapeutique. Utilisation de la 131 I sous forme de sel d'iodure exploite le mécanisme d'absorption de l'iode par les cellules normales de la glande thyroïde. Des exemples de son utilisation en thérapie de rayonnement sont ceux dans lesquels la destruction tissulaire est souhaitée après absorption de l'iode par du tissu.

Les principales utilisations de 131 I comprennent le traitement de l'hyperthyroïdie (hyperthyroïdie) et certains types de cancer de la thyroïde qui absorbent l'iode. Le 131 I sont donc utilisés comme traitement de radio-isotopes directs pour traiter l'hyperthyroïdie en raison de la maladie de Grave, et nodules thyroïdiens parfois hyperactifs (tissu thyroïdien anormalement actif qui n’est pas malin). L'utilisation thérapeutique de l'iode radioactif pour traiter l'hyperthyroïdie de la maladie de Grave a été signalée par Saul Hertz en 1941.

L'isotope 131I est également utilisé comme un marqueur radioactif pour certains produits radiopharmaceutiques qui peut être utilisé pour une thérapie, par exemple 131I-métaiodobenzylguanidine (131 I-MIBG) pour l'imagerie et le traitement du phéochromocytome et le neuroblastome. Dans tous ces usages thérapeutiques, 131 I détruisent les tissus par courte portée rayonnement bêta. Environ 90% de son dégâts d'irradiation de tissu se fait par rayonnement bêta, et le reste se produit par l'intermédiaire de son rayonnement gamma (à une distance plus longue à partir du radio-isotope). Il peut être vu dans les examens diagnostiques après son utilisation comme thérapie, parce que 131 I est également un émetteur gamma.

En raison de la cancérogénicité de son rayonnement bêta dans la thyroïde à petites doses, I-131 est rarement utilisé principalement ou uniquement pour le diagnostic (bien que dans le passé, cela a été plus fréquente en raison de la facilité relative de cet isotope de la production et une faible charge). Au lieu de l'iode radioactif le plus purement émetteur gamma iode-123 est utilisé dans les tests de diagnostic (balayage de médecine nucléaire de la thyroïde). La plus longue demi-vécu iode-125 est également parfois utilisée quand une plus longue demi-vie iode radioactif est nécessaire pour le diagnostic et dans le traitement de brachythérapie (isotope confiné dans de petites capsules métalliques semences, etc.), où la faible énergie de rayonnement gamma sans bêta composant, fait l'iode-125 utile. Les autres radio-isotopes de l'iode ne sont jamais utilisés en brachythérapie.

L'utilisation de 131 I comme un isotope médical a été blâmé pour une expédition de routine des biosolides étant rejeté de traverser la frontière canado-américaine. Un tel matériau peut entrer dans les égouts directement depuis les installations médicales, ou en étant excrétée par les patients après un traitement.

L'isolement de post-traitement

Les patients recevant un traitement à l'iode radioactif I-131 sont avertis de ne pas avoir des relations sexuelles pendant un mois (ou plus courte, selon la dose donnée), et les femmes sont dit de ne pas devenir enceinte pendant six mois après. "En effet, un risque théorique pour le fœtus en développement existe, même si la quantité de radioactivité retenue peut être petit et il n'y a aucune preuve médicale d'un risque réel d'un traitement à l'iode radioactif. Cette précaution serait essentiellement d'éliminer l'exposition à la radioactivité fœtal direct et nettement réduire la possibilité de conception avec le sperme qui pourraient théoriquement avoir été endommagé par une exposition à l'iode radioactif ". Ces lignes directrices varient d'un hôpital à l'hôpital et dépendront également de la dose de rayonnement donné. Certains conseillent également de ne pas embrasser ou tenir les enfants lorsque le rayonnement est encore élevé, et à une distance d'un ou deux mètres pour les autres peut être recommandée.

I-131 sera éliminé de l'organisme au cours des prochaines semaines. La majorité de l'excès I131 sera éliminé de votre corps en 3-5 jours par la sueur et l'élimination des déchets (de la miction). De plus petites quantités continueront d'être publié au cours des prochaines semaines, comme vous le corps traite les hormones créés avec le I131. Pour cette raison, il est souhaitable de nettoyer régulièrement les toilettes, les éviers, les draps et les vêtements utilisés par la personne qui a reçu le traitement. Vous pouvez également être conseillé de porter des pantoufles ou des chaussettes en tout temps, et vous tenir isolée des autres. Cela permettra de minimiser l'exposition accidentelle par les membres de la famille, surtout les enfants. Utilisation d'un décontaminant spécialement conçu pour l'enlèvement d'iode radioactif peut être conseillé. Ne pas utiliser l'eau de Javel ou de produits qui contiennent l'eau de Javel pour le nettoyage, parce que le gaz de l'iode radioactif peut être libéré. Airborne I131 peut entraîner un risque accru d'exposition de seconde main, répandre la contamination sur une large zone.

De nombreux aéroports ont maintenant des détecteurs de rayonnement pour détecter la contrebande de matières radioactives qui peuvent être utilisés dans la fabrication d'armes nucléaires. Les patients doivent être avertis que si elles voyagent par air, ils peuvent déclencher des détecteurs de rayonnement dans les aéroports jusqu'à 95 jours après leur traitement avec 131 I.

production de l’iode radioactif

La plupart production I-131 est de réacteur nucléaire à neutrons-irradiation d'une cible en tellure naturel. L'irradiation de tellure naturel produit presque entièrement I-131 en tant que seul radionucléide ayant une demi-vie plus longue que heure, puisque la plupart des isotopes plus légers du tellure deviennent isotopes lourds stables, ou bien l'iode ou du xénon stable.

Cependant, les plus lourds d'origine naturelle nucléide tellure, Te-130 (34% de Te naturel) absorbe un neutron pour devenir le tellure-131, qui bêta-désintègre avec une demi-vie de 25 minutes, jusqu'à la I-131.

Un composé de tellure peut être irradiée pendant lié sous forme d'oxyde à une colonne d'échange d'ions, et I-131 a évolué ensuite éluée dans une solution alcaline. Plus communément, le tellure élémentaire en poudre est irradié puis I-131 séparé par distillation en voie sèche de l'iode, qui possède une tension de vapeur beaucoup plus élevé.

L'élément est ensuite dissous dans une solution légèrement alcaline de la manière classique, pour produire I-131 sous forme d'iodure et hypoiodate (qui est rapidement réduite à iodure).

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Exposition L'iode-131 

Les doses dans la zone continentale des États-Unis résultant de l'ensemble des voies d'exposition de tous les essais nucléaires atmosphériques effectués au Nevada Test Site 1951-1962.]]

L'iode dans la nourriture est absorbé par le corps et préférentiellement concentré dans la thyroïde où elle est nécessaire pour le fonctionnement de cette glande. Lorsque 131 I est présent en grande quantité dans l'environnement des retombées radioactives, il peut être absorbé par des aliments contaminés, et sera également s'accumuler dans la thyroïde. Comme il se désintègre, il peut causer des dommages à la thyroïde. Le principal risque de l'exposition à des niveaux élevés de 131 I est l'occurrence de risque de cancer de la thyroïde radiogenic tard dans la vie. Les autres risques comprennent la possibilité de tumeurs non cancéreuses et thyroïdite.

Le risque de cancer de la thyroïde dans la vie plus tard, semble diminuer avec l'augmentation de l'âge au moment de l'exposition. La plupart des estimations de risque sont basées sur des études dans lesquelles l'exposition aux rayonnements survenus chez des enfants ou des adolescents. Quand les adultes sont exposés, il a été difficile pour les épidémiologistes de détecter une différence statistiquement significative dans les taux de maladie de la thyroïde qui précède que d'un groupe similaire mais autrement non exposée.

Le risque peut être atténué en prenant des suppléments d'iode, ce qui soulève la quantité totale d'iode dans le corps et par conséquent réduire l'absorption et la rétention dans les tissus et l'abaissement de la proportion relative de l'iode radioactif.Malheureusement, ces suppléments ne sont pas distribués à la population vivant le plus proche de la centrale nucléaire de Tchernobyl après la catastrophe, même si elles ont été largement distribués aux enfants en Pologne.

Dans les Etats-Unis, les plus fortes doses de 131, je les retombées radioactives ont eu lieu pendant les années 1950 et au début des années 1960 à des enfants qui ont consommé de nouvelles sources de lait contaminé à la suite d'essais d'armes nucléaires-dessus du sol. L'Institut national du cancer fournit des informations supplémentaires sur les effets sur la santé de l'exposition à l'iode 131 dans les retombées, ainsi que des estimations individualisées, pour les personnes nées avant 1971, pour chacun des comtés 3070 aux Etats-Unis. Les calculs sont prises à partir de données recueillies en ce qui concerne les retombées des essais d'armes nucléaires menés au Nevada Test Site.

La catastrophe nucléaire japonaise de Fukushima I accidents nucléaires de Mars 2011 ont entraîné significativement élevée d'iode-131 niveaux dans les denrées alimentaires d'épinards à l'eau du robinet. Ces niveaux ont été détectés près de l'usine et aussi loin que Tokyo. Un pic de 190 becquerels par litre a été enregistré dans un centre de purification de l'eau de Tokyo. Le 27 Mars 2011, le ministère de la Santé publique du Massachusetts a signalé que 131 I a été détecté dans de très faibles concentrations dans l'eau de pluie à partir d'échantillons prélevés dans le Massachusetts, Etats-Unis, et que cela provient probablement de la centrale de Fukushima. Les agriculteurs près de l'usine déversés lait cru, tandis que les essais aux États-Unis a trouvé 0,8 pico-curies par litre d'iode-131 dans un échantillon de lait, mais les niveaux de radiation étaient 5.000 fois inférieure à celle de la FDA "défini intervention niveau."

Qu'est-ce que l'iode radioactif?

L'iode 131 (131 I), également appelé l'iode radioactif (bien que beaucoup d'autres isotopes radioactifs de cet élément sont connus), est un radio-isotope d'iode importante.Il a une demi-vie radioactive décroissance d'environ huit jours. Ses utilisations sont la plupart du temps médical et pharmaceutique.

Elle joue également un rôle majeur radioactifs danger présent dans les produits de fission nucléaire, et a été un contributeur important aux effets sur la santé de plein air essais de bombe atomique dans les années 1950, et de la catastrophe de Tchernobyl, ainsi que d'être une présence menaçante aujourd'hui dans la crise nucléaire japonaise.Ceci est parce que je-131 est une importante uranium, du plutonium et des produits de fission du thorium indirectement, comprenant près de 3% du total des produits de fission (en poids).

En raison de son mode de désintégration bêta, l'iode-131 se caractérise par mutation causant la mort des cellules dans lesquelles il pénètre, et d'autres cellules pouvant aller jusqu'à plusieurs millimètres. Pour cette raison, des doses élevées de l'isotope sont parfois paradoxalement moins dangereux que des doses faibles, car ils ont tendance à détruire les tissus de la thyroïde qui autrement devenir cancéreuses en raison de la radiation.

Par exemple, les enfants traités par dose modérée de la I-131 pour les adénomes de la thyroïde ont eu une augmentation détectable de cancer de la thyroïde, mais les enfants traités avec une dose beaucoup plus élevée non.

De même la plupart des études de très haute dose I-131 pour le traitement de la maladie de Graves ont échoué à trouver toute augmentation de cancer de la thyroïde, même si il y a augmentation linéaire du risque de cancer de la thyroïde avec I-131 absorption à doses modérées. Ainsi, l'iode-131 est de moins en moins utilisé dans de petites doses à usage médical (en particulier chez l'enfant), mais on utilise de plus en plus que dans les grandes doses maximales et de traitement, comme un moyen de mise à mort des tissus ciblés. Ceci est connu en tant que "l'utilisation thérapeutique."

L'iode 131 peut être «vu» par des techniques d'imagerie en médecine nucléaire (c.-à-caméras gamma) chaque fois qu'il est donné pour une utilisation thérapeutique, puisque environ 10% de sa dose d'énergie et le rayonnement se fait par rayonnement gamma.Cependant, depuis l'autre 90% de rayonnement (rayonnement bêta) provoque des lésions tissulaires sans contribuer à toute possibilité de voir ou «image» de l'isotope, d'autres radio-isotopes moins dommageables d'iode sont préférés dans des situations oùseule l'imagerie nucléaire est nécessaire.

L'isotope I-131 utilise encore parfois pour des raisons purement diagnostic (par exemple, l'imagerie) de travail, en raison de son faible coût par rapport à d'autres radio-isotopes de l'iode. Très petites doses d'imagerie médicale de l'I-131 ont pas montré d'augmentation de cancer de la thyroïde.

La disponibilité de faible coût de la I-131, à son tour, est due à la relative facilité de création d'I-131 par bombardement neutronique de tellure naturel dans un réacteur nucléaire, puis la séparation de la I-131 par diverses méthodes simples (par exemple, en chauffant à chasser l'iode volatil). En revanche, d'autres isotopes radioactifs de l'iode sont généralement créés par des techniques beaucoup plus coûteux, à commencer par réacteur rayonnement de capsules coûteux de gaz xénon sous pression.

Les accessoires doses beaucoup plus faibles de l'iode-131 que sont utilisés dans des applications thérapeutiques médicaux, sont considérés comme la cause principale de l'augmentation des cancers de la thyroïde après la contamination nucléaire accidentelle.Ces cancers se produisent de dégâts d'irradiation des tissus résiduels causés par l'I-131, et apparaissent habituellement des années après l'exposition, longtemps après la I-131 a pourri.

Fonction de La sérotonine

La sérotonine est un neurotransmetteur important dans la fonction du système nerveux central et le tractus gastro-intestinal à la fois des non-vertébrés et les vertébrés.

Les non-vertébrés

La sérotonine est impliquée dans les processus physiologiques et comportementaux des non-vertébrés ainsi que les vertébrés:

Chez les insectes, la sérotonine régule battement de coeur et la sécrétion ainsi que la croissance, la mémoire, l'apprentissage et le rythme circadien. Dans parasites et les vers, la sérotonine a été montrée pour réguler le mouvement. La sérotonine est également produite par certains agents pathogènes infectieux pour stimuler le mouvement de l'intestin et de la diarrhée chez l'hôte.

La sérotonine module le comportement alimentaire en influençant la façon dont les animaux réagissent en fonction des ressources alimentaires disponibles. Dans le cas du ver rond, par exemple, si la vis sans fin est privée lorsque la nourriture est rencontrée, la sérotonine est libérée pour ralentir l'animal vers le bas de sorte que le temps passé dans la présence de l'alimentation est augmentée. Les muscles impliqués dans l'alimentation sont également stimulés par la libération de la sérotonine.

Vertébrés

Certaines des fonctions de la sérotonine chez des animaux vertébrés comprennent:

La sérotonine est un régulateur de l'humeur chez les animaux vertébrés, y compris les humains. L'activation d'une forme de récepteur de la serotonine dans le cerveau appelé le récepteur 5-HT1A a été montré pour empêcher l'agression. En outre, des mutations dans le gène qui code pour ce récepteur ont été associés à un risque accru de suicide.

Dans les intestins, la sérotonine régule le transit intestinal.

Dans le cerveau, la sérotonine est impliquée dans la régulation de plusieurs fonctions importantes, y compris le sommeil, l'appétit, l'alimentation, et le poids corporel. Les niveaux de sérotonine anormale sont également associés à des problèmes tels que les tendances suicidaires, les troubles obsessionnels compulsifs, l'alcoolisme et l'anxiété.

La sérotonine est également mémorisée par les plaquettes sanguines qui libèrent la substance chimique quand ils se lient à un caillot, afin de favoriser la coagulation du sang.

Quelle est la sérotonine?

La sérotonine est un exemple d'un neurotransmetteur, un messager chimique qui est transmise entre les cellules nerveuses. Quand une impulsion nerveuse atteint l'axone à la fin d'un nerf, neurotransmetteurs sont libérés qui traversent une zone appelée la synapse à être reçu par un récepteur spécifique sur l'extrémité d'un nerf cible. Une fois reçu par le nerf cible, le neurotransmetteur peut soit exciter ce nerf de tirer son propre signal ou de l'empêcher de tirer le signal.

Chimie de la sérotonine

La sérotonine est un exemple d'un neurotransmetteur inhibiteur. On le trouve principalement dans le tractus gastro-intestinal, les plaquettes et le système nerveux central des animaux et est pensé pour contribuer à un sentiment de bien-être et le bonheur.

La sérotonine est un émetteur de monoamine appelé 5 hydroxytryptamine (5-HT) et est dérivée à partir du tryptophane. Il a été découvert par Vittorio Erspamer à Rome en 1935 et les scientifiques américains a corroboré les résultats à la fin des années 1940.La sérotonine a été isolé et nommé M. Maurice Rapport, Arda vert, et Irvine la page de la clinique de Cleveland en 1948. L'hormone a été chimiquement identifiée comme 5-hydroxytryptamine plus tard par Rapport et est devenu connu plus largement que 5HT.

La majorité de la sérotonine chez les humains est présent dans les cellules entérochromaffines de l'appareil digestif, où elle est impliquée dans la régulation du mouvement de l'intestin. Le reste de la sérotonine du corps est synthétisée dans les neurones sérotoninergiques dans le système nerveux central et est utilisé dans la régulation de diverses fonctions telles que le sommeil, l'humeur et l'appétit.

Les médicaments qui augmentent la disponibilité et la recapture de la sérotonine sont utilisés pour traiter la dépression. La sérotonine est également reprise par les plaquettes, qui stockent l'hormone. Lorsque les plaquettes se fixent à un caillot de sang, ils libèrent la sérotonine, qui agit comme un vasoconstricteur ainsi que d'agir comme un facteur de la coagulation, de promouvoir la guérison.